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Evil
Nuovo Arrivato
67 Messaggi |
 Inserito il - 05 marzo 2009 : 13:12:17
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perchè per la mioglobina un sistema di saturazione iperbolico (a bassa concentrazione di substrato ha comunque un'affinità molto alta) è accettabile? per l'emoglobina non è accettabile perchè altrimenti non riuscirebbe a rilasciare quantità di O2 elevate ai tessuti, ma la stessa cosa non vale per la mioglobina per quale motivo?
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bububebè
Utente Junior
Prov.: Na
Città: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 05 marzo 2009 : 18:15:21
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La mioglobina è una proteina formata da una sola catena polipeptidica,che si ripiega assumendo una caratteristica struttura terziaria. Questa proteina ha sempre un'elevata affinità per O2,che non è influenzata da cambiamenti del pH o di concentrazione,poichè il suo kd ( coefficiente di dissociazione) è sempre molto basso,e graficamente la sua curva di saturazione è rappresentabile con un'iperbole equilatera.
L'emoglobina invece è una proteina oligomerica,formata da 4 subunità che si assemblano in una struttura quaternaria.L'affinità della proteina per O2 cambia di volta in volta perchè sensibile a piccole variazioni del suo ligando,modulando il legame con l'ossigeno in base alla necissità da parte dei tessuti. L'affinità per O2 dipende da variazioni di pH, di concentrazione, di pressione parziale dell'O2 stesso, e la sua curva di saturazione è rappresentabile con una sigmoide.
Spero di aver chiarito il tuo dubbio !
 Bubu |
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Alessandrov
Nuovo Arrivato
Città: Roma
67 Messaggi |
Inserito il - 06 marzo 2009 : 17:34:02
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E' proprio grazie a tale diversa affinità che a livello muscolare avviene il passaggio di ossigeno dall'emoglobina alla mioglobina.
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monera
Utente Junior
Città: stoccolma
421 Messaggi |
Inserito il - 07 marzo 2009 : 12:30:49
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ha bassa affinità:in tal modo si lega con "difficoltà"all ossigeo e se ne libera invece con facilità a livello tissutale. |
Il saggio per eccesso di saggezza diventa un folle agli occhi dei meno saggi
"siamo buoni a nulla, ma capaci di tutto"
J.Morrison |
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curva iperbolica della 
Didattica
