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Autore

Discussione

Orlando
Nuovo Arrivato

1 Messaggi

Inserito il - 24 luglio 2015 : 12:37:50

ciao a tutti volevo chiedervi un consiglio, nel mio laboratorio stiamo studiando la degradazione enzimatica di una proteina ricombinante ottenuta dalle Hek293, il problema nasce quando digerendo questo surnatante con vari enzimi e facendo un western per vedere le bande di degradazione, sviluppando con il chemidoc ottengo livelli di saturazione che nn mi permettono di vedere le bande di degradazione, considerando che non posso quantificare la proteina, essendo in un surnatante, e considerando che purificando la proteina ne ottengo una piccola quantit�.. volevo sapere se ptevate darmi alcuni consigli su come nn ottenere la saturazione del segnale, converrebbe tornare a sviluppare con le lastre secondo voi?

chick80
Moderatore

Citt�: Edinburgh

11491 Messaggi

Inserito il - 24 luglio 2015 : 13:46:33

Citazione:
considerando che non posso quantificare la proteina, essendo in un surnatante

E per quale motivo scusa?

Citazione:
acendo un western per vedere le bande di degradazione, sviluppando con il chemidoc ottengo livelli di saturazione che nn mi permettono di vedere le bande di degradazione,

Forse mi sfugge qualcosa... ma non puoi semplicemente diluire il campione?

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