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Messaggio inserito da ale.dondi

1- in generale : le proteine assorbono le radiazioni elettromagnetiche nel vicino UV/visibile e possono riemettere un radiazione di fluorescenza. Tale concetto generale è alla base delle metodiche spettroscopiche di fluorescenza , le quali permettono per l'appunto studi abbastanza precisi ad esempio dei fenomeni di folding-unfolding delle proteine stesse. In particolare si studia la variazione dello spettro di emissione in fluorescenza legato al processo di denaturazione (diminuisce Intensità emissione fluorescenza in caso di proteine unfolded) della proteina oggetto di studio.Nello specifico l'emissione di fluorescenza avviene ad una lunghezza d'onda superiore a quella a cui è avvenuto l'assorbimento , in conseguenza della minore energia associata alla radiazione emessa contemporaneamente al ritorno dell'elettrone eccitato al suo stato fondamentale.
Resta tutto il discorso relativo alla composizione della proteina che ti interessa , infatti l'attendibilità dello studio che si vuole compiere può dipendere in buona sostanza dalla presenza nella sua struttura di AA con caratteristiche di fluorofori (AA Aromatici ...es Trp)

2- l'eluizione avverrà in tempi diversi a seconda delle rispettive cariche che ciascun AA presenta e se lo scambiatore è cationico ad essere eleuiti per primi saranno i composti in soluzione con carica netta negativa mentre quelli con carica netta positiva(cationi) rsiulteranno adsorbiti alla matrice inerte (presenta cariche -) della fase stazionaria fino a che non ne verrà indotta l'eluizione (es.aumento forza ionica soluzione).
Se consideri che la carica netta di un AA dipende dal suo pKa e dal PH della soluzione in cui lo poni... beh la risposta viene da sè...

3- Una cromatografia che separa le proteine sulla base della loro massa è la Cromatografia di Gel Filtrazione

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