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Ramon Serrano
Nuovo Arrivato
Città: Gallarate
4 Messaggi |
 Inserito il - 17 febbraio 2006 : 16:44:40
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descrivere la variazione di energia ed entropia nel processo di rinaturazione di una proteina...qual è la risposta?grazie mille
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Dionysos
Moderatore
Città: Heidelberg
1913 Messaggi |
Inserito il - 17 febbraio 2006 : 23:55:25
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Probabilmente si tratta di ENERGIA LIBERA ed ENTROPIA.
Si tratta di due funzioni di stato termodinamiche
strettamente legate al secondo principio della termodinamica.
Il processo di "folding" (o ripiegamento o assunzione dello stato nativo)
di una proteina vede in sostanza il suo passaggio da uno
stato ad ALTA energia libera ad uno a BASSA energia libera.
Questo processo è termodinamicamente favorito dal secondo
principio, e vede la stabilizzazione di una catena
polipeptidica a dare un corpo globulare, ripiegato
in modo da rivolgere i propri gruppi idrofilici
verso l'esterno e permettere -allo stesso modo-
il cosiddetto "collasso idrofobico" (gruppi
idrofobici spinti verso l'interno).
La variazione di energia libera è pertanto NEGATIVA
ma non si può dire immediatamente lo stesso per quanto
riguarda lavariazione di entropia.
La spontaneità di un processo infatti non implica
necessariamente un aumento dell'entropia del sistema,
ma (per il secondo principio) un aumento dell'entropia
UNIVERSALE: l'entropia può diminuire solo localmente.
Trovo pertanto lecito affermare che la variazione
di entropia in una "ricomposizione" (da un polipeptide
disordinato ad una struttura globulare e condensata)
sia NEGATIVA,cioè che l'entropia diminuisca: viene infatti
logico pensare che l'entropia aumenti durante la
denaturazione (il processo inverso, sostanzialmente)
In conclusione questa
è la risposta che io darei:
dG < 0
dS < 0 |
Volere libera : questa é la vera dottrina della volontà e della libertà
(F.W. Nietzsche)
Less Jim Morrison, more Sean Morrison!
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 00:16:28
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Non e' sempre detto che la proteina denaturata sia a piu alta energia di quella folded.
Sono due situazioni di minimo energetico, ma possono essere una piu bassa dell'altra senza problemi. |
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Dionysos
Moderatore
Città: Heidelberg
1913 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 00:25:13
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Ricordiamoci però la differenza
fisica tra "energia libera" ed "energia"!!
Il minimo energetico è uno solo:
è il valore più basso di energia libera.
Non ho mai sentito di stati denaturanti
dotati di un'energia libera minore rispetto
agli stati nativi....in condizioni standard
lo stato nativo NON si formerebbe :|
(a meno che non si sposti
forzosamente l'equilibrio..)
Hai qualche esempio da darmi? |
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Ra1D
Utente Junior
Prov.: Bergamo
Città: Treviglio
174 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 00:51:11
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Attenzione, nella domanda si sta parlando di rinaturazione proteica, non di folding.
Se parliamo di folding delle proteine possiamo far riferimento a T e P costanti e magari pure di condizioni standard.
La driving force è il collasso idrofobico, una diminuzione della dG (quindi processo spontaneo) e un aumento dell'ordine dal punto di vista della proteina, ma non dal punto di vista del solvente(l'acqua), che prima formava i legami idrogeno con gli aa mentre ora sono legami idrogeno tra aa in forme ordinate l'alfa elica.
Se parliamo di rinaturazione proteica invece si presume una variazione di temperatura che porta alla denaturazione della proteina (infatti lo stato più stabile anche ad alta T è sempre quello a minor energia libera, ma la proteina è denaturata).
La rinaturazione spontanea è possibile solo con una nuova diminuzione della temperatura.
Considerando la formula si capisce il perchè: dG=dH-TdS.
Se aumenta l'ordine l'entropia diminuisce e quindi dS sarà negativo, ma poichè c'è davanti un -T, ad alte temperature il termine entropico supererà quello entalpico (dH) e non potrà più esserci il corretto fold.
Uhm...è tardi e spero di non aver fatto confusione  |
...e vicinissimo al mio sapere si accampa la tenebra della mia ignoranza... |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 01:09:58
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| Mi riferivo alla presenza delle proteine chaperon che aiutano il folding e quindi possono anche far passare ad uno stato ad energia maggiore (ma sempre in un minimo energetico). Non so darti un esempio in particolare, pero. |
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Dionysos
Moderatore
Città: Heidelberg
1913 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 01:11:26
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Probabilmente i chaperons permettono (in vivo)
il superamento di alcuni "picchi" endoergonici
in modo da favorire una particolare conformazione
nativa rispetto ad un altra.
Superato il picco, il folding avviene in modo canonico.
Mi pare che il problema
successivamente descritto
riguardo la differenza tra
folding e rinaturazione non sussista:
infatti se T è tale per cui il termine entropico supera quello
entalpico la rinaturazione NON avviene, nella fattispecie in vitro.
Ma se diamo per presupposto (nella domanda) che
questa avviene, allora significa che T è tale per cui
si verifica un fenomeno esattamente analogo
a quello da me descritto nel primo post. |
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dallolio_gm
Moderatore
Prov.: Bo!
Città: Barcelona/Bologna
2445 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 01:34:39
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Citazione:
Mi riferivo alla presenza delle proteine chaperon che aiutano il folding e quindi possono anche far passare ad uno stato ad energia maggiore
Attenz. le chaperon sono enzimi, quindi non influenzano l'equilibrio della lezione di folding.
-> Principio di Anfinsen: la struttura terziaria di una proteina e' determinata unicamente dalla sua struttura primaria (o qualcosa del genere ) -> http://vivisimo.com/search?query=protein+folding+Anfinsen |
Il mio blog di bioinformatics (inglese): BioinfoBlog
Sono un po' lento a rispondere, posso tardare anche qualche giorno... ma abbiate fede! :-) |
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Dionysos
Moderatore
Città: Heidelberg
1913 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 01:52:44
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Il ruolo delle chaperons è prima di tutto
quello di ottimizzare il folding
isolando il polipeptide da ogni fattore
di disturbo presente in vivo.
Oltre a questo, la loro attività enzimatica è sfruttata per
abbassare l'energia libera DI ATTIVAZIONE ("picco")
dei processi di ripiegamento: questo velocizza
lo sviluppo di una possibile conformazione nativa
che non è necessariamente qualla ad energia minore.
In termini fisici, tale procedimento "non sposta l'equilibrio",
nel senso che non influisce sul dG del ripiegamento ma solo
sul dG*, rendendo alcuni stati cineticamente più accessibili
di altri (indipendentemente da quale sia lo stato a minima energia)
Il princio di anfisen non può essere enunciato
all'inverso: ad una struttura primaria possono
infatti corrispondere più strutture terziarie
a seconda della loro accessibilità cinetica
ed energetica .
(ricordiamo però che le chaperons si servono di ATP,
e l'ATP l'equilibrio lo potrebbe spostare eccome..)
Resta il fatto che nelle rinaturazioni in vitro
le chaperons non ci mettono il becco
per cui conta solo il fattore termodinamico. |
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(F.W. Nietzsche)
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AleXo
Moderatore
Prov.: Estero
Città: San Francisco, California
1550 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 17:58:39
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| cmq, si possono usare chaperons per aiutare il folding in vitro... |
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Gabriele
Utente
Prov.: Pisa
Città: Pisa
615 Messaggi |
Inserito il - 18 febbraio 2006 : 18:20:52
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| Anche per prevenire la denaturazione.Ce ne sono di estremamente efficaci. |
"Chi rinuncia alla libertà per la sicurezza, non merita né la libertà né la sicurezza. E finirà col perdere entrambe." |
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
Città: Monza
1303 Messaggi |
Inserito il - 21 febbraio 2006 : 14:17:50
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Citazione:
Messaggio inserito da Dionysos
Il princio di anfisen non può essere enunciato
all'inverso: ad una struttura primaria possono
infatti corrispondere più strutture terziarie
a seconda della loro accessibilità cinetica
ed energetica .
Sul fatto che la coordinata di reazione (a prescindere dal tipo di rerazione) sia definita da una variazione negativa di energia libera penso si sia fatta abbastanza chiarezza.
Occorre però fare una precisazione sulla differenza tra folding e rinaturazione, anche se si potrebbe già intuire dalla tua citazione riguardo alla versione rivisitata e corretta del principio di Finsen.
Infatti per folding si potrebbe definire un generico processo che porta alla strutturazione (secondaria prima e terziaria poi) di una sequenza polipeptidica. Un altro paio di maniche è parlare di rinaturazione, un caso particolare di folding in cui tale strutturazione genera una conformazione tale da ripristinare pure l'attività biologica della proteina in questione.
Tanto per dire una banalità: se noi cuociamo un uovo non possiamo sperare che la frittata a temperatura ambiente si ritrasformi in tuorlo e albume! |
http://www.linkedin.com/in/dariocorrada |
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Rosy85
Utente Junior
234 Messaggi |
Inserito il - 17 novembre 2007 : 17:10:07
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Dunque...cercavo come al solito qualcuno che avesse già parlato del problema che volevo porre io ed ho trovato questa discussione. Però ho ancora un piccolo dubbio... E senza aprire un altra discussione posto qui..spero si possa fare.
Se dico "La conformazione termodinamicamente più stabile di una macromolecola proteica è quella a più basso contenuto di energia libera", questa affermazione è vera o falsa?
A me viene automaticamente da dire vera, per tutte le cose che avete ben spiegato anche voi precedentemente ed in un'altra discussione.
Questa domanda è tratta da un test esemplificativo del mio prof.di biochimica avanzata, e tra le possibili opzioni di risposta oltre a "vero" e "falso", ce ne sono due che per la loro specificità mi hanno messo il dubbio (scusate se la domanda è sciocca)
una risposta dice "l'affermazione riguarda solo gli zimogeni"
e l'altra "è vera solo per proteine non derivate da pre-proteine".
Scusate ma mica le modifiche post traduzionali che portano una proteina alla sua forma attiva c'entrano qualcosa con la sua stabilità? Cioè, una macromolecola proteica assume una conformazione termodinamicamente stabile indipendentemente dal fatto che questa è la forma funzionante... o no?
non so se riesco a farvi capire che voglio dire...
comunque voi che rispondereste? |
Nasce, cresce e poi finisce. Per quanto triste è la legge universale.
Ciò che è stato nn tornerà. Il massimo che puoi fare è sperare che quello che sarà, sia meglio.
Nessun rimorso nè rimpianto, è inutile.
Carpe diem: panta rei |
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Ra1D
Utente Junior
Prov.: Bergamo
Città: Treviglio
174 Messaggi |
Inserito il - 17 novembre 2007 : 19:38:39
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| Io direi vera. |
...e vicinissimo al mio sapere si accampa la tenebra della mia ignoranza... |
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Patrizio
Moderatore
Città: Barcellona
1912 Messaggi |
Inserito il - 17 novembre 2007 : 20:15:59
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io direi che le due risposte sono false di certo.
Per quanto riguarda la domanda,sappiamo che una proteina denaturata tipo in urea e messa in un sacchetto per dialisi per allontanare l'urea ovviamente si rinatura(non considero i ponti disolfuro),e questo lo fa spontaneamente,solo che in alcuni casi succede che il valore dell energia libera raggiunto nel suo ripiegamento stabile corrisponda al suo minimo relativo e non al minimo assoluto(cioe' a quel valore che la proteina e' funzionale),quindi la risposta e' vera,
tra l altro ci sono gli chaperoni molecolari che impediscono o consentono di superare questo rischio |
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Rosy85
Utente Junior
234 Messaggi |
Inserito il - 17 novembre 2007 : 20:21:00
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| quindi posso dire che"termodinamicamente più stabile" significa "a più basso contenuto di energia libera"? e quindi che la risposta è vera..giusto? |
Nasce, cresce e poi finisce. Per quanto triste è la legge universale.
Ciò che è stato nn tornerà. Il massimo che puoi fare è sperare che quello che sarà, sia meglio.
Nessun rimorso nè rimpianto, è inutile.
Carpe diem: panta rei |
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Patrizio
Moderatore
Città: Barcellona
1912 Messaggi |
Inserito il - 17 novembre 2007 : 20:27:35
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| secondo me si |
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Rosy85
Utente Junior
234 Messaggi |
Inserito il - 17 novembre 2007 : 20:33:37
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pure secondo me  |
Nasce, cresce e poi finisce. Per quanto triste è la legge universale.
Ciò che è stato nn tornerà. Il massimo che puoi fare è sperare che quello che sarà, sia meglio.
Nessun rimorso nè rimpianto, è inutile.
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Rosy85
Utente Junior
234 Messaggi |
Inserito il - 21 novembre 2007 : 10:48:30
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| più nessuno ha qualche idea? |
Nasce, cresce e poi finisce. Per quanto triste è la legge universale.
Ciò che è stato nn tornerà. Il massimo che puoi fare è sperare che quello che sarà, sia meglio.
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Discussione |
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energia e entropia nella rinaturazione proteica
Didattica
