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kurtina
Nuovo Arrivato
29 Messaggi |
 Inserito il - 18 settembre 2009 : 15:03:44
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Che cos'è e a cosa serve una triade catalitica di aminoacidi, presente in un sito catalitico di un enzima?
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AmbienteLife
Utente Junior
Prov.: Bari
Città: Bari
204 Messaggi |
Inserito il - 18 settembre 2009 : 16:56:22
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| Ciao, da quello che ho studiato in biochimica posso dirti che il termine TRIADE CATALITICA si utilizza per enzimi che effettivamente hanno tre amminoacidi fondamentali per il meccanismo di catalisi nel loro sito attivo. Ovviamente questo discorso non è universale e non vale per tutti gli enzimi nel senso che ci sono siti catalitici dove intervengono uno, due, tre o più amminoacidi. Spero di esser stato chiaro, più che altro vorrei capire a proposito di quale enzima hai sentito parlare di triade catalitica |
Guardiamo l'ambiente e rispettiamolo di più... è la nostra casa... |
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GFPina
Moderatore
Città: Milano
8408 Messaggi |
Inserito il - 18 settembre 2009 : 17:42:07
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Beh è una domanda un po' strana... come ti ha giustamente risposto AmbienteLife sono 3 aminoacidi presenti nel sito catalitico dell'enzima.
A cosa serve? Beh a far avvenire la reazione catalizzata dall'enzima!
Poi le reazioni saranno diverse a secondo di quale enzima stai prendendo in considerazione, l'esempio più famoso è la chimotripsina. |
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0barra1
Utente Senior
Città: Paris, VIIème arrondissement
3847 Messaggi |
Inserito il - 18 settembre 2009 : 17:50:58
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Si indica con triade catalitica la presenza di tre catene laterali amminoacidiche all'interno del sito catalitico di un enzima che operano la catalisi della reazione. Le serinproteasi sono un ottimo esempio di ciò: esse sono una classe di proteasi che catalizza la rottura di un legame peptidico attraverso la formazione di un forte nucleofilo che attacchi il carbonio parzialmente carico positivamente di un carbonile presente nella proteina. Ovviamente il carbonile attaccato non è casuale, bensì è il carbonile di un preciso legame peptidico, riconosciuto dalle serinproteasi attraverso una tasca che contrae con i residui laterali del legame bersaglio precise interazioni deboli. Il nucleofilo è sempre la serina, presente in tutti i siti attivi di tutte le proteasi. La serina presenta un ossidrile, che di norma non è un potente nucleofilo; a renderlo tale concorrono gli altri due residui amminoacidici.
Prendiamo il caso della Chimotripsina, enzima digestivo secreto dalla porzione esocrina del pancreas nel duodeno per demolire le proteine ad aa che verranno poi assorbiti dagli enterociti. La chimotripsina presenta nel suo sito attivo tre precisi aa: la Serina195, l'istidina57 e l'Aspartato 102. Quando la chimotripsina lega il legame bersaglio, l'ossidrile della Ser195 cede un protone all'His57, che è nelle immediate vicinanze del donatore. A tenere in quella posizione specifica il residuo di istidina ( e nella corretta tautomeria) è l'aspartato102. Oltretutto l'Asp102 permette di neutralizzare in parte, poiché in forma ionizzata, la carica positiva che ha acquistato l'istidina accettando un protone. L'ossigeno della serina, che ha perso un protone, è ora carico negativamente, e attacca il carbonio del carbonile del legame bersaglio, formando un intermedio tetraedrico. La successiva cessione del protone acquisito al legame peptidico scinde il legame peptidico, liberando dal sito attivo la porzione amminoacidica della proteina bersaglio, mentre la serina resta legata al carbonile su cui ha operato l'attacco nucleofilo. Tale legame viene rotto con l'entrata nel sito attivo di una molecola d'acqua, che viene attivata sempre dall'his57: un H+ viene ceduto da H2O all'istidina, mentre l'ossidrile, nucleofilo, attacca nuovamente il carbonile liberando la porzione carbossilica della proteina e ristabilendo la serina195.
Come vedi questo è un esempio di catalisi operata da una triade catalitica, in cui tre amminoacidi posti nel sito attivo dell'enzima concorrono a rendere possibile la reazione, interagendo attivamente con il substrato e tra di loro. La catalisi non è resa possibile solo da questi tre aa, per esempio nelle immediate vicinanze del sito attivo dell'enzima chimotripsina si trova il "buco dell'ossoanione", una porzione costituita dai carbonili della Ser195 e della Gly193 che stabilizzano l'itermedio tetraedrico carico negativamente, diminuendo l'energia di attivazione dell. Ma si può dire che il grosso lo fanno His57, Asp102 e Ser195.
Ovviamente vi sono altre modalità di catalisi per la rottura di legami peptidici e dunque altri tipi di proteasi, tra cui le metalloproteasi (catalisi operata da ione metallico), le cisteinproteasi (la serina è sostiuita da cisteina) e le aspartilproteasi (due residui di aspartato, di cui uno con pKa particolarmente ridotto). Allo stesso modo, più in generale, la triade catalitica non è l'unica maniera di operare una catalisi. |
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0barra1
Utente Senior
Città: Paris, VIIème arrondissement
3847 Messaggi |
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kurtina
Nuovo Arrivato
29 Messaggi |
Inserito il - 18 settembre 2009 : 18:11:27
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| Grazie mille a tutti, mi siete stati di grande aiuto! Grazie. |
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AmbienteLife
Utente Junior
Prov.: Bari
Città: Bari
204 Messaggi |
Inserito il - 19 settembre 2009 : 15:22:08
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| Niente figurati :-D alla prossima |
Guardiamo l'ambiente e rispettiamolo di più... è la nostra casa... |
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prossima biologa
Utente Attivo
1437 Messaggi |
Inserito il - 18 luglio 2011 : 22:02:16
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| good... ottima spiegazione 0barra.... thank you.... è servita anche a me... voglio solo aggiungere che nell'intestino tenue,gli amminoacidi scissi dalla triade catalitica della chimotripsina hanno gruppo R aromatico.(tirosina, fenilalanina e triptofano) |
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