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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
 Inserito il - 21 settembre 2009 : 16:08:59
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Salve ragazzi, ho alcuni dubbi sulle ipotesi di Anfinsen a proposito della struttura tridimensionale delle proteine: le regole che lui stesso ha enunciato,valgono in generale, o soltanto per le proteine globulari? sul mio libro non c'č scritto nulla, e gli appunti non mi sono chiari .... Voi ne sapete di piů?
p.s. Avete anche idea di cosa sia il "collasso idrofobico"??
Grazie mille!
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 22 settembre 2009 : 21:53:54
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Dionysos
Moderatore
Cittŕ: Heidelberg
1913 Messaggi |
Inserito il - 22 settembre 2009 : 22:15:13
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Io direi che il principio di Anfisen č generalizzabile!!
(anche se forse puň trovare eccezioni per alcune PTM,
che non dipendono solo dalla struttura primaria)
Per collasso idrofobico si intende quella fase delicata
del folding in cui tutti i residui idrofobici si piegano
verso l'interno (lontano dal solvente) esponendo quelli
idrofilici verso l'esterno (a interfacciarsi col solvente).
Sono le molecole d'acqua a "spingere" le proteine verso
il collasso, in modo da minimizzare l'energia libera! |
Volere libera : questa é la vera dottrina della volontŕ e della libertŕ
(F.W. Nietzsche)
Less Jim Morrison, more Sean Morrison!
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 22 settembre 2009 : 23:46:03
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E di conseguenza, la conformazione con la minore energia libera rappresenta quella piů stabile, cioč energeticamente favorevole,giusto?... quindi il collasso idrofobico non č altro che quel fenomeno che spiega l'esistenza di interazioni idrofobiche tra i residui non polari, che si dispongono verso l'interno, al contrario di quelli polari che interagiscono mediante legami idrogeno e si dispongono verso l'esterno! Non sapevo che questo fenomeno avesse questo nome!
Comunque grazie mille per avermi risposto! |
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Dionysos
Moderatore
Cittŕ: Heidelberg
1913 Messaggi |
Inserito il - 22 settembre 2009 : 23:53:08
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Direi piuttosto che č un avvenimento conseguente all'instaurarsi
di interazioni idrofobiche tra i residui non polari, e si verifica
perlopiů subito dopo la traduzione (quando parte il folding) |
Volere libera : questa é la vera dottrina della volontŕ e della libertŕ
(F.W. Nietzsche)
Less Jim Morrison, more Sean Morrison!
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 23 settembre 2009 : 17:31:05
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Ok,č tutto chiarissimo! Ora ti chiedo un'altra cosa: sto studiando il modello della cinetica enzimatiza di Michaelis-Menten, e a proposito del grafico della velocitŕ iniziale di una reazione di catalisi (non so perň se ce l'hai presente, comunque si tratta di un ramo di iperbole, asintotica verso l'asse delle x) i miei appunti dicono che, nella parte iniziale abbiamo una reazione di I ordine, dove l'aumento della velocitŕ iniziale Vo č dipendente dalla concentrazione del substrato [S]; nella parte intermedia della curva č una reazione di ordine misto...; nella parte finale č una reazione di ordine zero, dove la [S] non influenza piů l'aumento di Vo, poichč i siti attivi dell'enzima sono tutti saturati....
Ora, mi sapresti spiegare per favore, cos č una reazione di ordine misto? l'ordine di una reazione non č dato dalla somma degli esponenti (che nella maggior parte dei casi coincidono con i coefficienti stechiometrici della reazione bilanciata )relativi alle concentrazioni dei reagenti??
Grazie come sempre |
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chick80
Moderatore
Cittŕ: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 23 settembre 2009 : 17:34:44
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Per definizione una reazione ad ordine misto č una reazione in cui l'ordine di reazione cambia nel corso del tempo.
Diciamo che nella fase intermedia alcune delle molecole reagiscono con una cinetica di ordine 0, altre con una cinetica di ordine 1 |
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 23 settembre 2009 : 17:38:11
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Sorry mi correggo: non si tratta di un ramo di iperbole asintotico con l'asse x, ma con il valore della velocitŕ massima (Vmax, parallelo all'asse delle X)man mano che aumenta la [S] e che la cinetica enzimatica diventa di ordine zero!
Quindi si puň dire che questa "fase intermedia" tra l'ordine I e l'ordine zero,in questo caso,coincida col fatto che i siti attivi dell'enzima non siano ancora completamente saturi? |
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chick80
Moderatore
Cittŕ: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 23 settembre 2009 : 20:52:55
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| Beh, il sito attivo di un enzima o č saturo o non č saturo! TUTTAVIA, in soluzione hai molte molecole di enzima, di cui alcune saranno saturate ed altre no! :) |
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 23 settembre 2009 : 22:31:47
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Bene, ora potresti aiutarmi a capire un passaggio della cinetica enzimatica?
Scusa se sono petulante ma lo trovo un argomento un pň complesso, e c'č un punto, nelle relazioni matematiche del modello di Michaelis e Menten, in cui mi sono persa.... |
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
Cittŕ: Napoli
255 Messaggi |
Inserito il - 25 settembre 2009 : 12:16:14
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Potreste dare un'occhiata a questi ragionamenti e verificare se sono corretti?
Allora, secondo la cinetica enzimatica di Michaelis e Menten, la reazione valida per ogni catalisi č:
k1
------> k2
E + S <------ ES ------> E+P
k-1
dove k1= cost di velocitŕ per la formazine del complesso ES, k-1 č la cost di velocitŕ per la dissociazione del complesso ES, k2 č la cost di velocitŕ per la conversione del complesso ES in P (prodotto). La concentrazione di S (substrato) alla quale la reazione procede con velocitŕ pari alla metŕ della velocitŕ massima (V max) č indicata con Km : piů č bassa km maggiore č l'affinitŕ di E (enzima) per S. Fin qui tutto ok!
Ora, la velocitŕ di formazion di ES sarŕ
v = Delta[ES] = k1[E][S]
--------
Delta t
la velocitŕ di dissociazione sarŕ
v= - delta[ES] = k-1[E][S]+ k2[ES]
-----------
delta t
Dove k2 č la cost di velocitŕ per la conversione del complesso ES in P determinando la liberazione di E. Quando si raggiunge lo stato stazionario, la velocitŕ di frmazione del complesso ES č uguale a quella relativa alla sua dissociazione:
delta [ES] = -delta [ES]
---------- ----------- <-----> k1[E][S]= k-1[ES] + k2[ES]
delta t delta t
Chiamiamo per comoditŕ questa relazione 1.1
Per calcolare il valore di [ES] č necessario conoscere anche le quantitŕ delle altre specie presenti: la [S] iniziale č nota e non varia in modo significativo nelle fasi iniziali e sicuramente [S]>> [E], anch'essa nota. La [E] totale (tot) diminuisce in quanto la [E] libera č data da [E] = [E]tot - [ES]
Sostituendo il valore di [E] da qui ottenuto nella 1.1 avremo
k1 ([E]tot-[ES])[S] = k-1[ES]+k2 [ES] 1.2
Spostando tutte le cost di velocitŕ al 2° membro avrň
([E]tot - [S])[S] = k-1 + k2 = km
----------------- --------
[ES] k1
dove km= cost di Michaelis
Da questa relazione allora possiamo arrivare a conoscere [ES]: se infatti
[E]tot[S] - [ES][S] = km allora
-------------------
[ES]
[E]tot[S]-[ES][S]= Km[ES] <-----> [E]tot [S] = km[ES]+[ES][S]
raccogliendo il 2°membro per ES otteniamo
[E]tot[S]= [ES] (km+[S]) <----> [ES] = [E]tot [S] 1.3
----------
km+[S]
Da qui in poi mi perdo... dunque, nel modello di M-M la velocitŕ di formazione del prodotto dipende solo dalla velocitŕ di dissociazione del complesso ES (perchč?), per cui
V=k2[ES] <---> [ES]= V
---
k2
Qui non piů capito, perchč, il testo dice che sostituisce questa relazione nella 1.3
V= k2[E]tot [S]
------------
km+[S]
ma come fa a venire cosě??!
Poi dice che, poichč la [S] č molto alta, i siti attivi di E sono tutti saturi ed allora [ES]=[E]tot, la reazione raggiunge l'ordine zero e la velocitŕ sarŕ la massima possibile, dicendo ke
V max = k2[E]tot, ma se [E]tot = cost (????) allora V max =cost
A questo punto č possibile correlare la velocitŕ osservata ad ogni [S] con la velocitŕ max di una reazione enzimatica (cosa significa questa frase?!?); e quindi fa
V = Vmax [S]
-------- 1.4
km+[S]
ma perchč esce cosi?
Poi, all'improvviso dice che, quando si considerano delle condizioni sperimetali si ammette che [S]=km!!!!! Da dove esce 'sta relazione?!Per cui, nella 1.4 dice che
V = Vmax [S]
--------- se km =[S]
[S]+[S]
Da qui allora sarŕ
V = Vmax [S]
--------
2[S]
Semplificando otteniamo
V = Vmax
-----
2
Scusatemi se č un post lunghissimo, ma potete aiutarmi a chiarire questi dubbi x favore? Grazie Tantissssssssime!!!!
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chick80
Moderatore
Cittŕ: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 25 settembre 2009 : 16:53:51
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Allora, un paio di correzioni:
Citazione:
La [E] totale (tot) diminuisce in quanto la [E] libera č data da
[E] = [E]tot - [ES]
No!!! Una delle assunzioni di tutto questo ragionamento č proprio che [E]totale sia costante!!!
Infatti, come hai scritto:
[E]tot = [E] + [ES]
Quindi, se si forma un po' piů ES, ci sarŕ un po' meno enzima libero, ma il totale č fisso!
Citazione:
la velocitŕ di formazione del prodotto dipende solo dalla velocitŕ di dissociazione del complesso ES (perchč?)
Dovrei andarmi a rivedere un po' gli appunti... comunque immagino sia dovuto al fatto che in generale siccome [S]>>[E] allora la formazione di [ES] č massima (perchč E č saturo), quindi l'unica altra variabile č la dissociazione di ES. (non ne sono sicuro al 100% perň).
Citazione:
Qui non piů capito, perchč, il testo dice che sostituisce questa relazione nella 1.3
V= k2[E]tot [S]
------------
km+[S]
ma come fa a venire cosě??!
Metti al posto di [ES] nella 1.3 v/k2 e ottieni
[E]tot [S]
[ES] = ---------- 1.3
km+[S]
v [E]tot [S]
---- = ----------
k2 km+[S]
da cui
k2 [E]tot [S]
v = -------------
km+[S]
Citazione:
V max = k2[E]tot, ma se [E]tot = cost (????) allora V max =cost
[E]tot č costante, come dicevo sopra!
Citazione:
A questo punto č possibile correlare la velocitŕ osservata ad ogni [S] con la velocitŕ max di una reazione enzimatica (cosa significa questa frase?!?);
In italiano non significa molto...
No, scherzi a parte, quello che vuole dire č: sapendo che la tua reazione ha una Vmax costante, allora puoi trovare una relazione che colleghi [S] e vmax.
Citazione:
e quindi fa
V = Vmax [S]
-------- 1.4
km+[S]
ma perchč esce cosi?
Perchč sostituisci k2[E]tot nella 1.3 con Vmax
Citazione:
Poi, all'improvviso dice che, quando si considerano delle condizioni sperimetali si ammette che [S]=km!!!!! Da dove esce 'sta relazione?!
Sinceramente non ho capito il discorso delle condizioni sperimentali... ad ogni modo quello che devi capire di questa ultima parte č che se consideri [S] = km, e lo sostituisci nella 1.4 troverai che v = 1/2 vmax, quindi: la Km č la concentrazione di substrato alla quale una reazione enzimatica avviene alla metŕ della sua velocitŕ massima. |
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bububebč
Utente Junior
Prov.: Na
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255 Messaggi |
Inserito il - 26 settembre 2009 : 18:41:59
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Grazie mille per le correzioni e le spiegazioni!!!! ho capito tutto adesso ... grazie prof!  |
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chick80
Moderatore
Cittŕ: Edinburgh
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