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lunatuning
Nuovo Arrivato
76 Messaggi |
 Inserito il - 20 ottobre 2009 : 08:06:39
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Buongiorno a tutti. ci sarebbe qualcuno così gentile da darmi una mano con queste domande? grazi mille!!
1.Spiega il significato funzionale di Km e indica la differenza tra Ks e Km per un enzima M&M.
2.Descrivi l’influenza di un enzima sulla costante di equilibrio e sulla costante catalitica di una reazione.
3.Descrivi gli effetti della temperatura di reazione sull’attività enzimatica.
4.Spiega le condizioni sperimentali che garantiscono la misura della velocità iniziale.
5.Descrivi i vantaggi della misura della velocità di reazione mediante metodi in continuo.
6.Descrivi approcci sperimentali che sono stati sviluppati al fine di estendere l’uso di metodi spettrofotometrici per la misura di attività enzimatiche.
7.Descrivi gli svantaggi della misura della velocità di reazione mediante reazione bloccata.
8.Riporta un esempio di reazione accoppiata e descrivi quali condizioni sperimentali devono essere rispettate.
9.Specifica la condizione che deve essere rispettata in un dosaggio tramite enzima a punto finale.
10.Spiega cosa significa stabilire i limiti di linearità di un dosaggio enzimatico.
11.1)Indica il range di concentrazione di substrato che deve essere utilizzato per definire i parametri cinetici di un enzima.
12.1)Indica il range di concentrazione di substrato che deve essere utilizzato per definire l’attività specifica di una preparazione enzimatica.
13.1)Descrivi quale parametro cinetico consente di confrontare l’efficienza catalitica di enzimi diversi.
14.Elenca gli approcci cinetici utilizzati per seguire lo stato pre-stazionario.
15.1)Spiega vantaggi e limiti della mutagenesi sito-diretta rispetto alla “marcatura chimica”, cioè alla modificazione tramite reagenti chimici di catene laterali di amminoacidi, per definire i meccanismi di reazioni enzimatiche.
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esame enzimologia
Didattica
