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bina
Nuovo Arrivato



4 Messaggi

Inserito il - 12 marzo 2010 : 11:10:51  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di bina Invia a bina un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
CIAO! ho una domanda probabilmente idiota: gli inibitori incompetitivi danno dei grafici dei doppi reciproci con rette parallele in quanto influenzano la Km e la Vmax. il fatto che l'inibitore influisca su la Vmax è chiaro, ma non capisco come possa influire sulla Km dato che l'inibitore si lega a un sito diverso dal substrato dopo che si è già formato il complesso enzima-substrato!!!
quindi non mi è chiaro come l'inibitore vada ad influire sulla Km dato che da quanto letto mi sembra di aver capito che è una sorta di indice dell'affinità tra enzima e substrato
aiutatemi!!!!!!!

Caffey
Utente Attivo

ZEBOV

Città: Perugia


1496 Messaggi

Inserito il - 12 marzo 2010 : 20:00:36  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Caffey Invia a Caffey un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Per gli inibitori non competitivi, col metodo dei doppi reciproci, non si ottengono rette parallele, ma come dici tu, si ottengono rette che hanno la stessa intercetta sull'asse dell x (stessa Km) ma diversa intercetta sull'asse delle y (diversa Vmax).
In sostanza varia la pendenza della retta che è data da

 Km
----
Vmax

Ovviamente, in presenza dell'inibitore, essendo minore la Vmax, la retta avrà pendenza maggiore!

Immagine:

4,47 KB

In realtà l'inibitore può reagire sia con il complesso ES sia con E (enzima libero). In genere il substrato può legarsi ma non avviene la catalisi. A livello pratico è come se [Et] (enzima totale) fosse minore.
Data la reazione generale:

         k1          k2
S + E <------> ES <------> P + E

Visto che la Vmax si raggiunge quando l'enzima è saturato [ES]=[Et], si può dire che:

Vmax = K2 [Et]

Si deduce quindi che la Vmax è direttamente proporzionale alla quantità di enzima e per questo motivo, in caso di presenza dell'inibitore non competitivo, è minore.

Spero di essere stato chiaro. In caso chiedi!
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M111
Utente

Pleiadi

Prov.: Lucca
Città: Guamo


838 Messaggi

Inserito il - 13 marzo 2010 : 11:19:53  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di M111 Invia a M111 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Nono....c'è inibizione non competitiva ed inibizione incompetitiva o acompetitiva (in italiano).

Nella uncompetitive l'inibitore tira via ES, è questo che porta alle modificazioni che ci interessano nel caso.

Spesso faccio riferimento a questa discussione perchè almeno non riscrivo la solita cosa cento volte:
http://www.molecularlab.it/forum/topic.asp?TOPIC_ID=16131

Se ti serve qualcosa dimmi pure.

Molto più importante di capire le inibizioni è capire bene cosa sia la Km eh, questa la si ritrova in ogni studio cinetico :)
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Caffey
Utente Attivo

ZEBOV

Città: Perugia


1496 Messaggi

Inserito il - 13 marzo 2010 : 11:30:47  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Caffey Invia a Caffey un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ah bene! Quindi in sostanza io ho scritto un mezzo poema che non c'entra niente con la domanda! Che bello!
Va be'... Intanto ho imparato una cosa nuova! Non l'avevo mai sentita prima questa cosa!

Grazie e scusate se ho creato confusiona ma credevo che "incompetitiva" fosse solo un altro modo per dire "non competitiva"
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M111
Utente

Pleiadi

Prov.: Lucca
Città: Guamo


838 Messaggi

Inserito il - 13 marzo 2010 : 11:35:24  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di M111 Invia a M111 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Caffey non penso ci sia da scusarsi per due motivi, tutti e tre ci siamo iscritti qua per imparare qualcosa in più e tutti e tre siamo studenti, non penso che tra studenti ci si debba scusare per queste cose, se si vuole la certezza quasi ( ) assoluta bisogna andar dai prof :)
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