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 modulatori allosterici eterotropico inibitore
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nashita
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klimt
Prov.: Puglia


1085 Messaggi

Inserito il - 23 maggio 2010 : 12:46:12  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di nashita Invia a nashita un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
buongiorno,
studiando i modulatori allosterici mi è venuto un dubbio..allora partendo dal presupposto che un modulatore allosterico eterotropico può essere attivatore o inibitore; quando parliamo degli inibitori ho trovato fonti discordanti.

Allora fonte 1 :

wikipedia dice di far riferimento all'inibizione enzimatica e qui trovo :
Nell'inibizione acompetitiva, l'inibitore si può legare solo al complesso enzima-substrato. Il legame dell'inibitore influenza il legame del substrato, e viceversa. Questo tipo di inibizione può essere ridotta, ma non bloccata, aumentando la concentrazione del substrato. Nonostante sia possibile per gli inibitori acompetitivi legarsi al sito attivo, questo tipo di inibizione risulta generalmente dall'effetto allosterico, in cui l'inibitore si lega ad un sito differente dell'enzima e produce una modificazione allosterica dell'enzima. La modificazione di conformazione (ad esempio della struttura terziaria o forma tridimensionale) dell'enzima riduce così l'affinità del substrato col sito attivo e l'efficienza dell'enzima.


ovvero parla di modulatore eterotropico inibitore come se fosse un inibitore acompetitivo, ma a me non risulta perchè so che il modulatore allosterico può legarsi all'enzima senza che questo sia legato al suo substrato...


fonte 2:
da wikipedia versione inglese :

In mixed inhibition, the inhibitor can bind to the enzyme at the same time as the enzyme's substrate. However, the binding of the inhibitor affects the binding of the substrate, and vice versa. This type of inhibition can be reduced, but not overcome by increasing concentrations of substrate. Although it is possible for mixed-type inhibitors to bind in the active site, this type of inhibition generally results from an allosteric effect where the inhibitor binds to a different site on an enzyme. Inhibitor binding to this allosteric site changes the conformation (i.e., tertiary structure or three-dimensional shape) of the enzyme so that the affinity of the substrate for the active site is reduced.



cioè una fa riferimento all'inibizione acompetitiva e l'altra a quella mista , quando sul lenhinher specifica proprio che non sono inibitori misti

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