cinetica enzimatica: inibitori non competitivi e allosterici

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e.dibisceglia
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2 Messaggi

Inserito il - 01 dicembre 2010 : 13:13:30

ciao a tutti,
avrei bisogno di una delucidazione in merito agli enzimi.
che differenza c'� tra inibitori non competitivi e inibitori allosterici, dal momento che entrambi si legano a un sito diverso da quello catalitico?!
gli enzimi allosterici hanno, forse, una struttura diversa da quelli "normali" (passatemi il termine)?
ed infine, per quale motivo gli enzimi allosterici presentano una curva sigmoidea e non una iperbole? pi� precisamente, perch� in presenza di un enzima allosterico, la prima molecola di substrato si lega con difficolt� al sito catalitico, mentre secondo la teoria cinetica di M.Menten all'inizio la velocit� � direttamente proporzionale al substrato?
grazie in anticipo!!

verocep
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36 Messaggi

Inserito il - 06 gennaio 2011 : 20:00:28

Allora gli inibitori alloesterici legandosi all'enzima provocano una variazione conformazionale che rende l'enzima meno affine al substrato. Gli inibitori non competitivi non mediano necessariamente delle variazioni conformazionali, ed hanno effetti cinetici diversi. un enzima alloesterico � un una proteina in cui il legame di un ligando ad un sito modifica la propriet� di un altro sito sulla stessa molecola. Per cui la prima modificazione conformazionale dovuta al legame cn un attivatore viene comunicata alle subunit� adiacenti rendendole pi� affini al substato stesso. Questo � un legame di tipo cooperativo.
Gli enzimi alloesterici presentano una curva sigmoidea perch� essa la puoi vedere come una curva ibrida che riflette la presenza di una forma ad alta affinit� ed una a bassa affinit�(prima che il primo modulatore si leghi o prima che la modificazione conformazionale venga trasmessa).

verocep
Nuovo Arrivato

36 Messaggi

Inserito il - 06 gennaio 2011 : 20:01:38

per quanto riguarda gli effetti cinetici non t posso aiutare perch� nn c ho capito niente!