Ho un quesito da porvi: come può la vitamina B6 essere legata al sito attivo di un qualsiasi enzima transaminasi tramite il suo ( della vitamina) gruppo aldeidico, quando esso é coinvolto nella reazione di trasferimento del gruppo amminico???
Tanto per chiarirmi, negli appunti ( sbobine) di biochimica il gruppo aldeidico della vitamina b6 é rappresentato con l'ossigeno legato all'azoto di una lisina del sito attivo di una transaminasi ( quindi del gruppo aldeidico CHO rimane H che non forma un legame), e in una pagina dopo ho l'ossigeno del gruppo aldeidico bello presente che prende il gruppo amminico lui.
Spero di essere stato chiaro...E' un problema di appunti, che però mi da abb fastidio perché sono un pignolo precisino.
Ho un quesito da porvi: come può la vitamina B6 essere legata al sito attivo di un qualsiasi enzima transaminasi tramite il suo ( della vitamina) gruppo aldeidico, quando esso é coinvolto nella reazione di trasferimento del gruppo amminico???
Tanto per chiarirmi, negli appunti ( sbobine) di biochimica il gruppo aldeidico della vitamina b6 é rappresentato con l'ossigeno legato all'azoto di una lisina del sito attivo di una transaminasi ( quindi del gruppo aldeidico CHO rimane H che non forma un legame), e in una pagina dopo ho l'ossigeno del gruppo aldeidico bello presente che prende il gruppo amminico lui.
Spero di essere stato chiaro...E' un problema di appunti, che però mi da abb fastidio perché sono un pignolo precisino.
Ciao a tutti e grazie in anticipo!
il coenzima PLP si lega saldamente all'enzima tramite un legame covalente formando una Base di schiff tra il carbonile e l' ammino gruppo della lisina dell'enzima. Questa è la situazione quando l'enzima non lavora.
Quando invece l'enzima "lavora" si libera il carbonile della PLP e si forma l'aldimmina con il gruppo amminico dell' AA.
Infatti si dice che si forma prima un'aldimmina interna e poi un aldimmina esterna