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Geeko
Utente
Città: Milano
1043 Messaggi |
 Inserito il - 04 settembre 2011 : 10:52:45
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Allora ragazzi, avrei un dubbio sulla termodinamica/cinetica che accompagna l'attività del dominio funzionale F1 (dell'ATP sintasi mitocondriale). Trovo che la variazione d'energia libera per la sintesi di nuovo ATP è prossima allo zero sulla superficie dell'enzima; so anche che questo dipende dalla grande affinità e dalla stabilità delle interazioni subunità-beta/ATP.
Il dubbio è questo: sapendo che il delta-G° per la reazione
ADP + Pi -> ATP + H2O è pari a 30,5 kJ/mol in soluzione, e sapendo invece che sulla superficie dell'enzima il delta-G° è prossimo allo zero, questo non va contro il principio ribadito più volte che un'enzima non modifica mai la termodinamica di una reazione, bensì agisce solo sulla sua cinetica?
Cioè sono d'accordo sul fatto che il 30,5 kJ/mol è riferito alle condizioni standard, ma non mi spiego ancora come possa raggiungere lo zero grazie ad un enzima!
Vero è che poi il complesso ES (ATP/subunità-beta) richiede un apporto di energia per il cambio conformazionale che consente la liberazione del prodotto (ATP)...ma la cosa mi sembra comunque poco chiara 
Potete darmi una mano?
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nashita
Utente
Prov.: Puglia
1085 Messaggi |
 Inserito il - 06 settembre 2011 : 15:31:49
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Citazione:
Messaggio inserito da Geeko
Allora ragazzi, avrei un dubbio sulla termodinamica/cinetica che accompagna l'attività del dominio funzionale F1 (dell'ATP sintasi mitocondriale). Trovo che la variazione d'energia libera per la sintesi di nuovo ATP è prossima allo zero sulla superficie dell'enzima; so anche che questo dipende dalla grande affinità e dalla stabilità delle interazioni subunità-beta/ATP.
Il dubbio è questo: sapendo che il delta-G° per la reazione
ADP + Pi -> ATP + H2O è pari a 30,5 kJ/mol in soluzione, e sapendo invece che sulla superficie dell'enzima il delta-G° è prossimo allo zero, questo non va contro il principio ribadito più volte che un'enzima non modifica mai la termodinamica di una reazione, bensì agisce solo sulla sua cinetica?
Cioè sono d'accordo sul fatto che il 30,5 kJ/mol è riferito alle condizioni standard, ma non mi spiego ancora come possa raggiungere lo zero grazie ad un enzima!
Vero è che poi il complesso ES (ATP/subunità-beta) richiede un apporto di energia per il cambio conformazionale che consente la liberazione del prodotto (ATP)...ma la cosa mi sembra comunque poco chiara
Potete darmi una mano?
La reazione:
ADP + Pi -> ATP + H2O catalizzata da ATP sintasi ha un deltaG sempre pari a 30.5 KJ/mol , dove per ATP si intende però ATP in soluzione e non ATP legato all'enzima.
Infatti per l'ATP sintasi, la barriera energetica non è data dalla sintesi dell'ATP , ma proprio dal suo rilascio in soluzione. Questo rilascio viene permesso dal gradiente protonico ed è tra l'altro necessario per la sintesi continua dell'ATP.
Sulla superficie dell'enzima, si considera invece la reazione :
ADP + Pi -> ATP-enzima + H2O , cioè l'ATP qui è legato all'enzima, non è in soluzione. Quindi è come se tu non stessi in un certo senso considerando lo stesso prodotto della reazione precedente, in quanto prendendo in esame la superficie dell'enzima è come se stessi considerando il prodotto ATP-enzima che ha un'energia differente da quella da ATP in soluzione.
Il motivo per cui sulla superficie del complesso dell'ATP sintasi il delta G = zero è dovuto al fatto che questo complesso lega molto più saldamente l'ATP rispetto a ADP e fosfato e l'energia di questo legame va a controbilanciare quella richiesta per la sintesi di ATP.
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Geeko
Utente
Città: Milano
1043 Messaggi |
Inserito il - 06 settembre 2011 : 15:53:47
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Perfetto.
Quindi dal punto di vista del bilancio energetico questo processo non ha nulla di strano, semplicemente la barriera energetica anziché interessare la formazione del prodotto, risulta "spostata" a livello del suo rilascio; quindi, prima o poi, di quell'energia il processo ha bisogno. Però è comunque un caso particolare
Grazie Nashita  |
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nashita
Utente
Prov.: Puglia
1085 Messaggi |
Inserito il - 06 settembre 2011 : 18:44:34
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Citazione:
Messaggio inserito da Geeko
Perfetto.
Quindi dal punto di vista del bilancio energetico questo processo non ha nulla di strano, semplicemente la barriera energetica anziché interessare la formazione del prodotto, risulta "spostata" a livello del suo rilascio; quindi, prima o poi, di quell'energia il processo ha bisogno. Però è comunque un caso particolare
Grazie Nashita
figurati ,cmq sisi è un caso particolare :)
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