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Grön
Utente Junior
220 Messaggi |
 Inserito il - 03 ottobre 2012 : 13:29:13
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Salve
ebbene si.
Dopo aver portato su il thread dell'urea, non contento cerco anche informazioni sull'SDS! 
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Mi riferisco, ovviamente, alle proprietŕ denaturanti dell'SDS. Vi risparmio tutta la tiriteta sull'altro nome del composto, Sodium Lauryl Sulphate, dato che mi son ritrovato davanti piů articoli-fuffa sulla sua presunta cancerogenicitŕ che non informazioni "biochimiche" propriamente dette.
Disponendo di poche informazioni, piů che altro di quelle che posso desumere dal protocollo della SDS-PAGE che probabilmente č il vero motivo per cui questo SDS č diventato cosě famoso, non posso destreggiarmi da solo.
Voi che probabilmente ci lavorate anche spesso con questo composto, sapreste spiegarmi il meccanismo d'azione nella denaturazione?
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Io immaginerei una cosa del genere:
1) "codona apolare" che si insinua, o comunque interagisce in qualche modo con il core idrofobico. Questo giŕ potrebbe comportare una.. se non destabilizzazione, alterazione della forma 3D del polipeptide;
2) possibile interazione della "testa polare", in particolare dei due ossigeni O=S=O con parti polari della molecola.
Seguendo dinamiche a me sconosciute (ne sapete qualcosa?), la proteina dovrebbe srotolarsi praticamente tutta quanta. Almeno, č quello che promette l'SDS-PAGE, per quel poco che ne so.
Tra l'altro, so che la carica negativa dell'ossigeno libero del gruppo solfonico O(-) influenzi la polaritŕ della proteina intera, e la renda praticamente TUTTA carica negativamente. Questo č fondamentale, giacché l'utilitŕ dell'SDS sta nel mantenere costante il rapporto carica/massa di tutte le proteine denaturate. Di preciso com'č che si ottiene questo effetto? Chi č che "negativizza" la proteina tutta?
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Spiegazione carina:
Citazione:
The detergent binds to hydrophobic regions of the denatured protein chain in a constant ratio of about 1.4 grams of SDS per gram of protein. The bond detergent molecules carrying negative charges mask the native charge of the protein. Therefore, polypeptide chains of a constant charge/mass ratio and uniform shape are produced.
http://ccrhawaii.org/index.php/protein-techniques/32-protein-detection-a-analysis/32a-sds-page/32a-content-tutorial
Stando cosě le cose, la testa polare non interagisce affatto con le altre parti.. Strano.
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Grön
Utente Junior
220 Messaggi |
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Geeko
Utente
Cittŕ: Milano
1043 Messaggi |
 Inserito il - 03 ottobre 2012 : 17:28:27
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| Non credo che l'esatta dinamica di come l'SDS denaturi le proteine sia conosciuta, comunque stavo per aggiungere che l'SDS si combina alle proteine con un rapporto di 1.4g(SDS)/1g(proteina) ma č giŕ riportato nel link. Comunque se il link non menziona le interazioni della testa polare dell'SDS non vuol dire che questa non interagisca o non contribuisca alla dentaturazione; semplicemente l'interazione della porzione idrofobica con la proteina č piů immediata visto che trovandoci in ambiente acquoso sarebbe "scomodo" avere le code disperse attorno alla proteina mentre le teste interagiscono con i gruppi polari. |
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0barra1
Utente Senior
Cittŕ: Paris, VIIčme arrondissement
3847 Messaggi |
Inserito il - 03 ottobre 2012 : 21:05:42
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Dico la mia, non ho tempo di legger tutto, ma la discussione della tesi incombe.
Le teste polari si respingono elettrostaticamente. Nel tentativo di massimizzare la distanza reciproca, la proteina viene linearizzata. |
So, forget Jesus. The stars died so that you could be here today.
A Universe From Nothing, Lawrence Krauss
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SDS come denaturante: meccanismo d'azione.
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