Quanto è utile/interessante questa discussione:
| Autore |
Discussione |
|
|
DanyD
Nuovo Arrivato
35 Messaggi |
 Inserito il - 23 ottobre 2012 : 11:03:26
|
Ciao a tutti, ho un dubbio riguardo all'efficienza catalitica di un enzima, indicata dal rapporto Km/Kcat.
Dunque, Km indica l'affinità dell'enzima per il suo substrato, più è alto il suo valore, minore è l'affinità dell'enzima per il suo substrato, come si evince disegnando la curva cinetica dell'enzima in esame.
Kcat invece è il numero di turnover, la quantità di substrato convertita in prodotto in un secondo.
Il Lehningher afferma che, per confrontare l'efficienza di due enzimi, bisogna prendere il rapporto Km/Kcat per avere un confronto veritiero, ma molto spesso si usa impropriamente Km soltanto.
Perché non si può usare solo Km?
Io mi ero fatto quest'idea, ditemi se poi è esatta!
Ho due enzimi che convertono lo stesso substrato nello stesso prodotto. Il primo è molto affine al substrato (bassa Km), ma quando si è formato il complesso ES (enzima substrato), il prodotto impiega molto a formarsi (Kcat basso).
Il secondo invece è molto affine (sempre bassa Km), ma ha un numero di tunrover alto, converte cioè molto velocemente il suo substrato in prodotto.
Ecco perché bisogna usare il rapporto Kcat/Km. Dico bene? 
|
|
|
|
|
Geeko
Utente
Città: Milano
1043 Messaggi |
Inserito il - 23 ottobre 2012 : 13:35:18
|
| Il Lehninger dice anche che la Km non indica necessariamente l'affinità di un enzima per il suo substrato, ma la si può considerare come indice di affinità solo se per la reazione considerata hai che k2<<k-1 così che la definizione matematica della Km diventa (k-1/k1), cioè una costante di dissociazione. |
|
 |
|
|
Grön
Utente Junior
220 Messaggi |
Inserito il - 28 ottobre 2012 : 05:59:33
|
Citazione:
Ho due enzimi che convertono lo stesso substrato nello stesso prodotto. Il primo è molto affine al substrato (bassa Km), ma quando si è formato il complesso ES (enzima substrato), il prodotto impiega molto a formarsi (Kcat basso).
Si, questa frase è giusta.
Però come ti ha detto Geeko - e come ti confermo anche io, dal momento che utilizzo il Lehninger, non tutti gli enzimi presentano una k2 << k-1.
Chiaramente:
E+S <--> ES --> E+P
..mi riferisco al caso più semplice, dove la k-1 è quella che governa la reazione ES-> E+S, e la k2(=kcat in questo caso) è quella che governa la reazione ES-> E+P.
Ci sono enzimi che presentano valori relativamente simili di k-1 e k2 ad esempio.
La "vera" misura dell'affinità è solo data da quella doppia freccia che ti ho segnato in rosso, e quindi dal rapporto k-1/k1. Se nel computo inserisci k2, perché evidentemente non è tanto trascurabile, la Km sta tenendo conto ANCHE della capacità dell'enzima di fare ES->E+P, e quindi non è più solo una mera Kd. |
|
|
|
DanyD
Nuovo Arrivato
35 Messaggi |
Inserito il - 30 ottobre 2012 : 11:30:21
|
| Grazie mille ad entrambi! ;) |
|
|
| |
Discussione |
|
|
|
Quanto è utile/interessante questa discussione:
| MolecularLab.it |
© 2003-18 MolecularLab.it |
|
|
|
Km/Kcat
Didattica
