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Mat
Nuovo Arrivato
85 Messaggi |
 Inserito il - 12 dicembre 2012 : 15:50:54
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Salve a tutti, ultimamente sto un po' rompendo, lo so, ma per motivi di lavoro sono alle prese con utilizzo di software di bioinformatica free che non ho mai visionato.
Mi sono imbattuto in RaptorX (raptorx.uchicago.edu), vorrei sapere se a qualcun altro è mai caitato di utilizzarlo e se può darmi una mano nell'interpretazione dei risultati. In particolare avrei bisogno di capire i risultati dell "Function Annotation". Che vogliono dire i colori e la lunghezza delle linne risultanti (a me vengono fuori due linne di due verdi uno più chiaro ed uno più scuro e di lunghezze diverse)? La divisione in class, fold, superfamily, family, protein credo di averla capita, ma se qualcuno mi desse la sua interpretazione gli sarei comunque grato...
Grazie a tutti!! 
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
Città: Monza
1303 Messaggi |
Inserito il - 12 dicembre 2012 : 18:04:15
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Si tratta di un software di predizione di strutture, in particolare fa threading...
Hai già provato a spulciare nella bibliografia fornita?
Citazione:
Server paper
Morten Källberg*, Haipeng Wang*, Sheng Wang, Jian Peng, Zhiyong Wang, Hui Lu & Jinbo Xu. Template-based protein structure modeling using the RaptorX web server. Nature Protocols 7, 1511–1522, 2012. (*equal contribution)
Method papers
Jian Peng and Jinbo Xu. RaptorX: exploiting structure information for protein alignment by statistical inference. PROTEINS, 2011.
Jian Peng and Jinbo Xu. A multiple-template approach to protein threading. PROTEINS, 2011.
Jian Peng and Jinbo Xu. Boosting protein threading accuracy. In the Proceedings of the 13th International Conference on Research in Computational Molecular Biology (RECOMB), Lecture Notes in Computer Science. Vol. 5541, pp. 31-45, 2009. Springer.
Jian Peng and Jinbo Xu. Low-homology protein threading. Bioinformatics (Proceedings of ISMB 2010), 2010.
Feng Zhao, Jian Peng and Jinbo Xu. Fragment-free approach to protein folding using conditional neural fields. Bioinformatics (Proceedings of ISMB 2010), 2010.
Feng Zhao, Jian Peng, Joe DeBartolo, Karl F. Freed, Tobin R. Sosnick and Jinbo Xu. A probabilistic and continuous model of protein conformational space for template-free modeling. Journal of Computational Biology, 2010.
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Mat
Nuovo Arrivato
85 Messaggi |
Inserito il - 17 dicembre 2012 : 20:21:42
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Grazie mille!! Ahimè la bibliografia mi riporta principalmente come funziona il software ed un po' come interpretare il dato (dato già molto utile), ma non mi aiuta nel mio problema. Allego il file, la domanda che mi è stata fatta ed a cui non ho saputo rispondere è stata "perchè nella sezione "protein" si ha l'inversione dei colori e della rispettiva lunghezza delle bande?".
Allegato:  doc2.doc
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
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1303 Messaggi |
Inserito il - 18 dicembre 2012 : 10:46:04
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Davvero non ho capito la natura del problema... I diagrammi mostrano l'arrichimento nelle annotazioni funzionali di SCOP dove, appunto,
Citazione:
The diagram depict the distribution over functional SCOP annotations for the top-10 ranked alignment results
La classificazione di SCOP è strutturata in modo gerarchico, per questo motivo ci sono diversi diagrammi per i livelli Class, Fold, etc.
Due suggerimenti:
- ogni diagramma riporta la distribuzione dei 10 migliori allineamenti: riesci a capire quindi perchè ogni diagramma riporta solo due bande?
- nell'ultimo diagramma effettivamente i colori e l'ordine delle bande sono invertiti: questo fatto credo sia dovuto solo a roba tecnica di come funziona il software in sè, io presterei attenzione alla legenda dei diagrammi per fornire una risposta alla tua domanda |
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
Città: Monza
1303 Messaggi |
Inserito il - 18 dicembre 2012 : 10:48:30
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| altro suggerimento di fondamentale importanza: prima di interpretare quei diagrammi io una sbirciatina all'output di BLAST ce la darei, se non altro per capire quanto sono attendibili i risultati forniti |
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Mat
Nuovo Arrivato
85 Messaggi |
Inserito il - 19 dicembre 2012 : 18:35:53
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| Ciao, riesco a capire perchè riporta solo due bande...il problema mio è che di questa proteina non conosciamo nè struttura ne funzione, ma solo la localizzazione (transmembrana). BLAST quindi non mi fornisce molte informazioni rispetto a quelle già note (considerando che il gruppo in cui sto a scoperto questa proteina), non posso fornire molte altre informazioni. Il mio problema è appunto il discorso tecnico dell'inversione di ordine e colore bande, visto che per un'isoforma proteica le bande sono 5 e anche lì a livello "Protein" colori ed ordine cambiano. Sia chiaro non è che se non lo so spiegare il lavoro va buttato nel cestino è solo che riuscirei a rispondere alla domanda fatta dal mio capo rendendo me e lui più contenti... |
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
Città: Monza
1303 Messaggi |
Inserito il - 19 dicembre 2012 : 23:16:09
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Ripeto, il fatto che colori e bande siano invertiti non credo significhi qualcosa. Il fatto che un istogramma sia colorato in un modo e poi in un altro credo dipenda da come il programma venga inizializzato per plottare il grafico, tutto qui. Poi magari un esperto di RaptorX mi potrà smentire, ma dal file dei risultati che hai postato non c'è nulla che faccia pensare il contrario, soprattutto perchè i colori della legenda sono ben esplicitati e per ogni diagramma viene mostrato un solo asse. Solo una distrazione di grafica, nient'altro.
Per quanto riguarda struttura e funzione mi sembra che RaptorX dia una risposta unanime, non credi? Se poi vai su SCOP a guardare le proteine annotate come "cAMP-dependent PK, catalytic subunit" trovi un bel po' di strutture già depositate in PDB.
Però, ribadisco, BLAST prima di tutto. Se dagli allineamenti non esce fuori un buon grado di similarità per poter stabilire che la tua proteina sconosciuta sia da considerarsi omologa a quelle allineate, io ci andrei cauto sui risultati forniti dal predittore. Fidarsi è bene ma...
Curioso invece il fatto quando scrivi che un'isoforma (della tua proteina suppongo) presenta 5 bande (sui primi dieci allineamenti): sarebbe come a dire che RaptorX sulla isoforma non ci azzecca neanche alla lontana. |
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Mat
Nuovo Arrivato
85 Messaggi |
Inserito il - 20 dicembre 2012 : 09:22:26
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Grazie mille, davvero! Infatti ci andiamo molto cauti ad usare i dati del predittore, gli unici allineamenti utili sono quelli sui domini, che ci danno la presenza di un WW-domain. L'isoforma (della proteina in questione) non è stata riscontrata dal nostro gruppo di lavoro ma da un gruppo parallelo ed è una proteina lunga 108 aa in più a monte dell'inizio della nostra.... raptorX fa un analisi molto più complessa dividendola in due parti (1-108 e la nostra) più l'analisi della proteina completa e sì sembra azzeccarci molto poco...
Buon Natale e buone feste!!!  |
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