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Sniperated
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Inserito il - 03 luglio 2013 : 14:51:56  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Sniperated Invia a Sniperated un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ciao a tutti, sto iniziando ad occuparmi di docking per via della tesi. Quindi per me è tutto nuovo o quasi.
Per vari motivi sto cercando di capire come viene valutata l'idrofobicità degli amminoacidi. Ho visto che ci sono una varietà di scale differenti, e ne vengono sfornate ogni tanto di nuove.
Ho visto che la più "storica" è la Kyte-Doolittle.
Volevo capire se è effettivamente utilizzata come standard.
Infine se avete idea di quale venga utilizzata nel pdb. Ho cercato e, se non mi sono perso qualcosa, dicono solo che è calcolata utilizzando sliding window, facendo una media della finestra, ma non che scala utilizzano.
Grazie..


kORdA
Utente Attivo

newkORdA

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Città: Monza


1297 Messaggi

Inserito il - 03 luglio 2013 : 19:29:14  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di kORdA  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di kORdA Invia a kORdA un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Se ti devi occupare di docking probabilmente a te interesserà il grado di solvatazione associato alla superficie accessibile al solvente del tuo sito di binding che non il profilo di idrofobicità in sè.

Questo è un articolo piuttosto vecchio, ma illustra la metodologia adottata da buona parte dei programmi odierni:
Citazione:
Eisenberg D, McLachlan AD.
Solvation energy in protein folding and binding.
Nature. 1986 Jan 16-22;319(6050):199-203.
PubMed PMID: 3945310.


http://www.linkedin.com/in/dariocorrada
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Sniperated
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2 Messaggi

Inserito il - 09 luglio 2013 : 18:50:52  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Sniperated Invia a Sniperated un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ti ringrazio, ho letto l'articolo ed altri correlati. In effetti nonostante le proprietà di idrofobicità siano importanti nel folding questo non significa che residui idrofobici stiano sulla superficie. Ora devo esplorare il discorso dell'energia libera.
Non sono ancora sicuro della scala che utilizzano nel pdb ma ormai sono abbastanza sicuro che sia la KD mediata su una sliding window
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kORdA
Utente Attivo

newkORdA

Prov.: Milano
Città: Monza


1297 Messaggi

Inserito il - 10 luglio 2013 : 12:24:08  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di kORdA  Clicca per vedere l'indirizzo MSN di kORdA Invia a kORdA un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
L'energia libera non viene calcolata su una finestra mobile ma si ottiene dalla somma dei contributi energetici di non-legame più i contributi di solvatazione.

Tipicamente si adotta l'approccio del Molecular Mechanics Generalized Born Surface Area (MM-GBSA), perchè risolvere l'equazione di Poisson-Boltzmann (MM-PBSA) è fattibile ma computazionalmente troppo oneroso (ti servirebbero giorni se non settimane su una macchina ad alte prestazioni). Di seguito trovi come funzionano questi metodi in AMBER:

Citazione:
Miller, B. R., McGee, T. D., Swails, J. M., Homeyer, N., Gohlke, H., & Roitberg, A. E.
MMPBSA.py : An Efficient Program for End-State Free Energy Calculations.
Journal of Chemical Theory and Computation, (2012), 8(9):3314–3321.
doi:10.1021/ct300418h


Nota che questo paper non lo trovi su PubMed (fa fede quindi il DOI), ma probabilmente la tua università sarà abbonata alla rivista.

In ogni caso le stime di energia libera, come le Kd derivate, tipicamente sono moooolto spannometriche anche sui programmi più sofisticati. Quindi dovresti usarle come termini di paragone tra sistemi recettore-ligando analoghi. Per esempio, se hai più isoforme dello stesso recettore le stime ti danno in che ordine di grandezza differiscono le affinità verso lo stesso ligando (questa è l'unica info che puoi trarre, non contare assolutamente sui valori numerici presi singolarmente).

http://www.linkedin.com/in/dariocorrada
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