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arky
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 Inserito il - 22 dicembre 2013 : 12:54:21
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Un dominio proteico nasce dalla combinazione di più strutture secondarie ( due foglietti B uniti da una cerniera di alfa elica ad esempio oppure la chiave greca ecc ecc).In una proteina composta da un gran numero di amminoacidi posso avere due o più domini ...magari strutturalmente diversi e quindi aventi funzioni diversi giusto??? che significa si ripiegano indipendentemente dal resto della catena polipeptdica che forma la proteina??.......se mi date ulteriori chiarimenti ve ne sarei immensamente grato:)
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
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Inserito il - 22 dicembre 2013 : 15:20:57
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Citazione:
magari strutturalmente diversi e quindi aventi funzioni diversi giusto???che significa si ripiegano indipendentemente dal resto della catena polipeptdica che forma la proteina??
Cosa significa??? Non sono sicuro di aver afferrato bene questa tua deduzione  In una proteina multi-dominio non necessariamente i domini si foldano in modo indipendente, al contrario spesso il fold di un dominio diventa requisito per il fold successivo di un altro. Senza contare l'intervento da scaffold di proteine chaperone tipo hsp90 che influenzano pesantemente il processo di folding globale... |
http://www.linkedin.com/in/dariocorrada |
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arky
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Inserito il - 23 dicembre 2013 : 12:45:14
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Capisco che il mio messaggio non è preciso ma adesso badiamo a cavarne fuori qualcosa senza perderci in chiacchiere :). Allora ti riporto questa frase che ho trovato su wikipedia ed altri siti : Una porzione di proteina che si ripiega indipendentemente dal resto della catena polipeptidica è detta dominio proteico ed una proteina può averne anche più di uno. Si suppone che esistano in natura circa 2.000 domini proteici dalla struttura differente, circa 800 sono stati identificati, tuttavia la stragrande maggioranza dei domini proteici assume poche decine di conformazioni diverse. Cercavo una spiegazione proprio su quel fatto si ripiega indipendentemente..... ps Scrivo su questo forum per aver delucidazioni e chiarimenti con molta umiltà. Citazione:
Messaggio inserito da kORdA
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magari strutturalmente diversi e quindi aventi funzioni diversi giusto???che significa si ripiegano indipendentemente dal resto della catena polipeptdica che forma la proteina??
Cosa significa??? Non sono sicuro di aver afferrato bene questa tua deduzione In una proteina multi-dominio non necessariamente i domini si foldano in modo indipendente, al contrario spesso il fold di un dominio diventa requisito per il fold successivo di un altro. Senza contare l'intervento da scaffold di proteine chaperone tipo hsp90 che influenzano pesantemente il processo di folding globale...
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
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1303 Messaggi |
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arky
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21 Messaggi |
Inserito il - 23 dicembre 2013 : 15:31:47
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nemmeno io sono d'accordo sul fatto che un dominio proteico si ripieghi indipendentemente rispetto al resto della catena polipeptidica...aimè su wikipedia c'è scritto cosi :( comunque gentilissimo darò un'occhiata a questi link che mi hai fornito ;) :) Citazione:
Messaggio inserito da kORdA
Citazione:
Messaggio inserito da arky
Cercavo una spiegazione proprio su quel fatto si ripiega indipendentemente..... ps Scrivo su questo forum per aver delucidazioni e chiarimenti con molta umiltà.
Premesso che non sono pienamente d'accordo, non ho ben chiaro che delucidazioni fornirti. Forse questi link potrebbero esserti utili?
http://it.wikipedia.org/wiki/Dogma_di_Anfinsen
http://it.wikipedia.org/wiki/Globulo_fuso
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arky
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Inserito il - 23 dicembre 2013 : 15:36:45
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Mentre sei d'accordo sul fatto che un dominio è una regione della proteina dove si combinano più strutture secondarie tra di loro...infatti sono regioni definite come supersecondarie complesse (chiave greca ecc ecc)? giusto? Perchè sul mio libro di biochimica allude a questo...hihihi :)grazieCitazione:
Messaggio inserito da arky
nemmeno io sono d'accordo sul fatto che un dominio proteico si ripieghi indipendentemente rispetto al resto della catena polipeptidica...aimè su wikipedia c'è scritto cosi :( comunque gentilissimo darò un'occhiata a questi link che mi hai fornito ;) :) Citazione:
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Cercavo una spiegazione proprio su quel fatto si ripiega indipendentemente..... ps Scrivo su questo forum per aver delucidazioni e chiarimenti con molta umiltà.
Premesso che non sono pienamente d'accordo, non ho ben chiaro che delucidazioni fornirti. Forse questi link potrebbero esserti utili?
http://it.wikipedia.org/wiki/Dogma_di_Anfinsen
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arky
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Inserito il - 23 dicembre 2013 : 15:40:42
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ps mi rendo conto che wikipedia non è sempre una fonte attnedibile ...anzi tutt'altro....xD Mi affiderei diciamo alla tua definizione di dominio proteico...tutto cio' che sai e che conosci circa il dominio di una proteina....:)grazie milleCitazione:
Messaggio inserito da arky
Mentre sei d'accordo sul fatto che un dominio è una regione della proteina dove si combinano più strutture secondarie tra di loro...infatti sono regioni definite come supersecondarie complesse (chiave greca ecc ecc)? giusto? Perchè sul mio libro di biochimica allude a questo...hihihi :)grazieCitazione:
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nemmeno io sono d'accordo sul fatto che un dominio proteico si ripieghi indipendentemente rispetto al resto della catena polipeptidica...aimè su wikipedia c'è scritto cosi :( comunque gentilissimo darò un'occhiata a questi link che mi hai fornito ;) :) Citazione:
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Cercavo una spiegazione proprio su quel fatto si ripiega indipendentemente..... ps Scrivo su questo forum per aver delucidazioni e chiarimenti con molta umiltà.
Premesso che non sono pienamente d'accordo, non ho ben chiaro che delucidazioni fornirti. Forse questi link potrebbero esserti utili?
http://it.wikipedia.org/wiki/Dogma_di_Anfinsen
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yrbaf
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 Inserito il - 25 dicembre 2013 : 12:31:44
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Il dominio di una proteina è un argomento molto semplice. Secondo me hai affrontato male l'argomento e ti sei creato un pò di confusione. Ora resetta tutto. Ora provo a darti una definizione completa :
Fondamentale per la trascrizione, ma anche in altre aree della biologia molecolare, è l’azione delle proteine che legano il DNA.
Le proteine sono in grado di legarsi a specifiche sequenze nucleotidiche e quindi a limitate posizioni della molecola di DNA. Ovviamente per legarsi in questo modo , la proteina necessita di “leggere direttamente” la sequenza nucleotidica e ciò avviene solo in seguito alla penetrazione nel solco maggiore e/o minore; questo tipo di legame è normalmente accompagnato da interazioni che stabilizzano il complesso DNA-proteina.
Sono state determinate le strutture di oltre 100 proteine tra quelle leganti sia DNA sia RNA, mediante cristallografia a raggi X e spettroscopia a risonanza magnetica nucleare (NMR).
Si è notato che ciascuno dei motivi che lega il DNA( motivo = regione delle proteine che lega il DNA) è presente in un’ampia varietà di proteine provenienti spesso da organismi diversi ed ,alcuni di essi, si sono evoluti più di una volta.
Ricordiamo tra le varie, il motivo elica-giro-elica (HTH) e il motivo dito di zinco.
Il motivo HTH è stato il primo ad essere stato identificato. Esso è caratterizzato dalla presenza di 2 #945;-eliche intervallate da un giro-#946;, che è costituito da 4 amminoacidi, di cui il secondo è una glicina.
Questo giro,assieme alla prima #945;-elica, posiziona la seconda #945;-elica in modo che essa possa interagire con la superficie della proteina, in un orientamento tale che le permetta di inserirsi nel solco maggiore.
La seconda #945;-elica è detta elica di riconoscimento in quanto consente la lettura diretta delle sequenze di DNA. La struttura HTH comprende 20 amminoacidi,quindi è soltanto una piccola parte della proteina.
Altre regioni della proteina interagiscono con la superficie della molecola di DNA, per assicurare il corretto posizionamento dell’elica di riconoscimento all’interno del solco maggiore.
Molte proteine che legano il DNA,sia procarioti che eucariotiche , presentano il domino HTH.
Nei batteri, i domini HTH sono presenti in diverse proteine regolative,che vanno a regolare l’espressione dei singoli geni. Un esempio è il repressore del lattosio che va a regolare l’espressione del operone lattosio.
Negli eucarioti, diverse proteine sono importanti nella regolazione genica durante lo sviluppo. Un esempio sono le proteine omeodominio, che sono presentano dei domini HTH estesi, in cui sono presenti 60 amminoacidi e 4 #945;-eliche: la numero 2 e la numero 3 sono intervallate da un giro-#946;, ed inoltre la numero 1 interagisce con il solco minore,mentre la numero 3 con il solco maggiore(elica di riconoscimento).
Altre versioni di HTH sono presenti negli eucarioti e presentano :
un dominio POU, normalmente contengono un omeodominio. I due domini cooperano legando diverse regioni della doppia elica.
Motivo elica-giro-elica alata che è una versione HTH estesa ,con una terza #945;-elica ad un lato del motivo HTH e un foglietto #946; sull’altro.
Nonostante le varie proteine procariotiche ed eucariotiche contengano un motivo HTH, le interazione dell’elica di riconoscimento con il solco maggiore variano:
L’elica di riconoscimento è generalmente maggiore nelle proteine eucariotiche; varia l’orientamento dell’elica di riconoscimento ed inoltre varia la disposizione degli amminoacidi che prendono contatto con le sequenze nucleotidiche.
Il secondo tipo di dominio di legame al DNA è il dito di zinco. Esistono diversi tipi di dito di zinco, uno dei quali è il Cys2His2, che comprende 12 amminoacidi,tra cui 2 cisteine e 2 istidine,che formano un foglietto #946; seguito da un #945;-elica. Tra queste due strutture(che formano il “dito”) è presente un atomo di zinco, coordinato dalle 2 istidine e cisteine.
L’#945;-elica è la porzione del motivo che interagisce con il solco maggiore e la sua corretta posizione è regolata sia dal foglietto #946;, che interagisce con lo scheletro zucchero-fosfato del DNA, sia dall’atomo di zinco che tiene nella giusta posizione,l’uno rispetto all’altro, #945;-elica e foglietto #946;.
Esistono diverse versioni del dito di zinco, per esempio dito di zinco multicisteine, che mancando delle istidine è regolato da 4 cisteine.
Di solito queste proteine si ripetono in tandem, nel senso che abbiamo 3-4 proteine legate testa-coda.
Di solito 1 dito interagisce con una molecola di DNA, ma a volte l’interazione è più complessa.
Altri motivi di DNA includono:
• Dominio basico, dove la struttura che riconosce il DNA è un #945;-elica che contiene un alto numero di amminoacidi basici. L’#945;-elica si forma solo quando il dominio interagisce con il DNA.
• Motivo Nastro elica-elica, è uno dei pochi motivi ad interagire con la molecola di DNA senza l’utilizzo di #945;-elica (struttura di riconoscimento) ma sarà il nastro(ossia i 2 filamenti di un foglietto #946;) ad interagire con il solco maggiore.
• Dominio TBP, ritrovata per ora solo nelle proteine che legano la TATA box, dove come per il motivo nastro elica-elica, la struttura di riconoscimento è foglietto #946;. In questo caso,però , i contatti principali sono con il solco minore della molecola di DNA.
Anche le proteine di legame all’RNA presentano dei domini specifici per il legame alla molecola di RNA.
I principali sono:
• Domino ribonucleoproteico (RNP),che contiene 4 foglietti #946; e 2 #945;-eliche nell’ordine #946;-#945;-#946;-#946;-#945;-#946;, dove i due foglietti #946; centrali interagiscono con la molecola RNA. Questo è quello più comune.
• Dominio di legame all’RNA a doppio filamento (DsRBD), simile a RNP ma con struttura #945;-#946;-#946;-#946;-#945;. La funzione di legame al DNA è localizzata tra #946;-#945; terminali. E’ stato ritrovato in proteine che legano RNA a doppio filamento.
• Dominio di omologia #954;, con struttura #946;-#945;-#945;-#946;-#946;-#945;, con la funzione di legame situata tra le due #945;-eliche. Relativamente raro,ma presente in almeno una proteine nucleare di legame all’RNA.
In aggiunta,l’omeodomino di legame al DNA può legare anche molecole di RNA.
La prima cosa che si va a determinare delle proteine che legano il DNA non è la loro struttura ma quali sequenze di DNA riconoscono. Infatti proteine che regolano l’espressione genica, si legano a brevi segmenti di DNA posti immediatamente a monte rispetto al gene che devono attivare
 Spero di essere stato chiaro  fammi sapere |
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yrbaf
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16 Messaggi |
Inserito il - 25 dicembre 2013 : 12:33:47
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Ovviamente #945 è alfa mentre #946 è beta.
Non so perchè li ha scritti così... |
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arky
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21 Messaggi |
Inserito il - 25 dicembre 2013 : 18:00:58
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Tutto chiarissimo :) ma io ricordo che c'è differenza tra dominio e motivo. Il dominio proteico è una regione compatta della proteina formata da strutture supersecondarie complesse invece i motivi da supersecondarie semplici:)....prendi per esempio la regione conservata degli istoni...le tre alfa eliche.....ecco perchè volevo sapere cosa fosse un dominio....!!! il mio libro di biochimica parla di combinazione di più strutture secondarie....hiihih ricordi qualcosina di questo?Però pensandoci anche a quello che hai scritto i domini che hai citato sono delle regioni combinate di strutture secondarie ti trovi??? :P :)Citazione:
Messaggio inserito da yrbaf
Ovviamente #945 è alfa mentre #946 è beta.
Non so perchè li ha scritti così...
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arky
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21 Messaggi |
Inserito il - 25 dicembre 2013 : 18:06:16
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http://it.wikipedia.org/wiki/Struttura_supersecondaria leggi un po qui :PCitazione:
Messaggio inserito da arky
Tutto chiarissimo :) ma io ricordo che c'è differenza tra dominio e motivo. Il dominio proteico è una regione compatta della proteina formata da strutture supersecondarie complesse invece i motivi da supersecondarie semplici:)....prendi per esempio la regione conservata degli istoni...le tre alfa eliche.....ecco perchè volevo sapere cosa fosse un dominio....!!! il mio libro di biochimica parla di combinazione di più strutture secondarie....hiihih ricordi qualcosina di questo?Però pensandoci anche a quello che hai scritto i domini che hai citato sono delle regioni combinate di strutture secondarie ti trovi??? :P :)Citazione:
Messaggio inserito da yrbaf
Ovviamente #945 è alfa mentre #946 è beta.
Non so perchè li ha scritti così...
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yrbaf
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16 Messaggi |
 Inserito il - 26 dicembre 2013 : 13:11:23
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Bhe da quello che leggo ora si...
Il problema è che nn ricordo di questa differenza quando ho studiato biochimica, ne sul libro GENOMI fa alcuna differenza tra dominio e motivo...anzi io ero superconvinto che fossero sinonimi.
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arky
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21 Messaggi |
Inserito il - 28 dicembre 2013 : 12:07:37
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ok tranquillo ci siamo chiariti :) davvero grazie mille :)Citazione:
Messaggio inserito da yrbaf
Bhe da quello che leggo ora si...
Il problema è che nn ricordo di questa differenza quando ho studiato biochimica, ne sul libro GENOMI fa alcuna differenza tra dominio e motivo...anzi io ero superconvinto che fossero sinonimi.
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
Città: Monza
1303 Messaggi |
Inserito il - 28 dicembre 2013 : 14:23:44
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Citazione:
Messaggio inserito da yrbaf
Il problema è che nn ricordo di questa differenza quando ho studiato biochimica, ne sul libro GENOMI fa alcuna differenza tra dominio e motivo...anzi io ero superconvinto che fossero sinonimi.
Una differenza c'e', sui libri magari non e' spiegata esplicitamente.
Da un punto di vista strutturale un dominio potrebbe essere inteso come un insieme di strutture secondarie che si foldano a definire una struttura terziaria che assolve ad una specifica funzione biologica o molecolare; un motivo invece riguarda un pattern di residui piu' o meno conservati nel contesto di un dominio. Due esempi:
a) nei domini bHLH (basic Helix Loop Helix) un motivo puo' essere la specifica sequenza amminoacidica (elemento in trans) che si appaiera' all'elemento in cis (ie la sequenza di DNA)
b) nei domini Ig-like (Immunoglobulin-like) la struttura greek key e' caratterizzata da un motivo chiamato PIN in cui un ponte disolfuro si impacca su un residuo aromatico (es Trp), e il numero di residui che separano il triptofano e le due cisteine e' conservato tra le diverse tipologie di domini Ig-like |
http://www.linkedin.com/in/dariocorrada |
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dominio proteico
Didattica
