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 Meccanismi di catalisi enzimatica
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luig1091
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2 Messaggi

Inserito il - 24 agosto 2015 : 14:21:04  Mostra Profilo Invia a luig1091 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Salve a tutti. Sto studiando i meccanismi di catalisi enzimatica ma ho un forte dubbio. Ho capito che i meccanismi di catalisi (catalisi acido-base, catalisi covalente, catalisi da ioni metallici, catalisi da vicinanza e orientamento) abbassano l'energia libera dello stadio di transizione, e in questo modo riducono l'energia di attivazione, e quindi aumentano la velocità di reazione. Poi si parla di catalisi da legame preferenziale allo stato di transizione, ed è proprio questo meccanismo che non riesco a comprendere, in quanto afferma che la velocità di reazione viene ridotta quando l'enzima lega preferenzialmente lo stato di transizione stabilizzandolo, cioè quando l'enzima ha più affinità per lo TS rispetto al substrato. Ma anche gli altri meccanismi hanno l'obiettivo di stabilizzare lo stadio di transizione, qual è allora la differenza con quest'ultimo meccanismo? Perchè si dice che è il meccanismo che ha più rilevanza nella catalisi enzimatica?
Potete aiutarmi?
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