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 Dubbi sull’inibizione non competitiva e incompetitiva
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sassy
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Inserito il - 13 settembre 2019 : 12:25:34  Mostra Profilo Invia a sassy un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ciao, penso di non avere dubbi sull’inibizione competitiva, di questa ho capito che siccome substrato e inibitore si legano sullo stesso sito, se si aumenta la concentrazione di substrato questa competizione può essere superata per cui la reazione raggiungerà normalmente la Vmax proprio come se l’inibitore non avesse effetti mentre la Km aumenta perché l’affinità tra substrato e enzima aumenta. I dubbi arrivano sulla differenza tra l’inibizione non competitiva e incompetitiva. Nella non competitiva la km non viene modificata perchè il substrato si lega ugualmente all’enzima dal momento che l’inibitore ha un altro sito a cui legarsi. Per lo stesso ragionamento nella incompetitiva la km dovrebbe rimanere invariata perchè l’inibitore si lega all’enzima solo dopo che questo si è legato al substrato quindi in che modo l’inibitore dovrebbe interferire con l’affinità che il substrato ha con l’enzima (diminuendola) dal momento che quando si lega lui (inibitore) il legame enzima substrato è già avvenuto?
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