Cinetica di reazione

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elisacarli
Nuovo Arrivato

83 Messaggi

Inserito il - 02 maggio 2007 : 09:28:06

Ciao a tutti

Sto facendo i primi passi con la modellazione biologica.
Ho difficolt� nel comprendere la cinetica delle reazioni biochimiche.
In questa pagina ho messo un piccolo esempio:

http://elisacarli.altervista.org/prova.htm

C'� qualcuno che pu� darmi un amano a comprendere che tipo di reazione � come si ricava l'equazione in oggetto?
Dove potrei trovare uno schema generico di varie reazioni biochimiche e metodologie generiche per scrivere le rispettive reazioni?

Grazie e saluti

Balsamo del Canad�
Nuovo Arrivato

Prov.: Verbano-Cusio-Ossola
Citt�: Verbania

97 Messaggi

Inserito il - 04 maggio 2007 : 11:33:19

Ciao! Queste equazioni sono semplicemente delle variazioni dell'equazione di Michaelis-Menten. Questa � il tentativo di descrivere matematicamente la cinetica di una reazione nei primi istanti in cui avviene (in modo che siano in vigore degli assunti necessari alla trattazione). Leggermente pi� realistico � il TRATTAMENTO DI BRIGGS e HALDANE in cui si considera la costante Km come una combinazione di tutte le costanti associate a quella reazione. Quindi si tiene conto delle due che governano l'equilibrio e di eventuali altre associate. Queste cose le trovi tutte in un qualsiasi libro di biochimica. Io uso il Lehninger.
Ti � comodo prima di tutto scriverti l'equazione originaria di michaelis in modo da vedere i dati necessari che poi sostituisci con quelli del tuo caso.
Nell'esempio si vede una reazione all'equilibrio in cui ci saranno due costanti: K1 che porta a destra e K-1 che porta a sinistra.
Se fosse semplicemente cos�
dovresti scrivere:

V = Vmax * [MKKK] / [MKKK]+ Km

Dove V � la cinetica, Vmax � la velocit� massima raggiunta nei primi istanti, [MKKK] � la concentrazione del tuo substrato e Km � il rapporto K-1/K1.
Nell'esempio in cui hai dato per� entra in gioco un inibitore che quindi spinge a riportare il prodotto di reazione MKKK_P ad MKKK.
Sempre sui libri di biochimica si trovano le forme dell'equazione di michaelis nel caso in cui ci siano degli inibitori. Qui essendo un equilibrio di fosforilazione di una proteina � ovvio che l'inibitore tenter�� di defosforilare. Il sito quindi di azione � il medesimo e l'inibitore � detto COMPETITIVO.
Se guardi la cinetica per una reazione con inibitore competitivo �:

V = Vmax*[S] / (a*Km) + [S]

dove a = 1 + [inibitore] / Ki

Ki � ovviamente la costante della reazione dell'inibitore.
Ora semplicemente sostituisci i dati della tua reazione. Qui oer� c'� da dire che io avrei scritto in un modo diverso da quello dell'esempio... per� sinceramente non saprei perch�. Penso sia solo un errore di forma.
Concludendo la tua reazione si descrive cos�:

re1 = Vmax * [MKKK] / ( 1 + ([MAP_K]/Ki))*Km + [MKKK]

Scrivendola con le frazioni � tutto pi� semplice! Penso che si siano sbagliati a mettere un paio di parentesi.
Proprio per finire Km pu� essere sostituita da semplicemente K1, questo solo se K-1 � totalmente trascurabile (e cio� molto pi� piccola di K1).
Per quanto riguarda gli schemi generali appunto sono quelli che trovi nei libri di biochimica. basta stare attenti al caso che ti pongono.
Determinare che reazione sia dall'equazione cinetica non � possibile.. lo devi sapere tu. Nel caso che hai dato � una fosforilazione perch� viene aggiunta la P al substrato ed inoltre le MKKK sono le chinasi delle vie di trasduzione del segnale. Ma lo so perch� l'ho studiato!
Spero di non averti confuso troppo!

Ciao Ciao

-B.del C.-

elisacarli
Nuovo Arrivato

83 Messaggi

Inserito il - 05 maggio 2007 : 06:00:13

Grazie per l'ottima spiegazione

Saluti

elisacarli
Nuovo Arrivato

83 Messaggi

Inserito il - 05 maggio 2007 : 06:49:47

Scusami ancora.
Sempre nel grafico del link di cui sopra , per la reazione re3 � riportata la seguente equazione:

k3*MKKK_P*MKK/(KK3 + MKK)

LA reazione dovrebbe essere una catalisi enzimatica e quindi dovrebbe seguire l'equazione di Michaelis Menten. Perch� usano questa equazione e come si ricava?

Inoltre in merito alla precedente, nel libro da te indicato l'equazione per l'inibizione competitiva �:

1/V=(a*Km/Vmax)*1/S + 1/Vmax

da cui dovrei ottenere
V= (Vmax/aKm)*S + Vmax

Che � diversa da quella che mi hai indicato tu. Dove sbaglio?

Grazie di nuovo

mastrascia
Nuovo Arrivato

20 Messaggi

Inserito il - 24 maggio 2007 : 20:58:12

ciao ragazzi
scusatemi se approfitto di questo post gi� aperto per chiedervi una cosa,
ho questi 2 grafici e dovrei interpretarli (la didascalia aiuta ma non abbastanza). Immagine:

62,84 KB

La scritta sull'asse delle x mi indica la concentrazione del substrato mentre quello delle y, che informazione mi da?
Quale tra calpaina e proteasoma catalizza meglio?
grazie a tutti e scusate ancora
mast

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