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stefano13
Nuovo Arrivato
Prov.: Ascoli Piceno
Cittā: porto sant'elpidio
1 Messaggi |
 Inserito il - 01 giugno 2007 : 09:30:35
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ciao a tutti
ho appena purificato una proteina recombinante tramite FPLC. Dopodichč ho fatto correre delle frazioni in PBS per vedere dove la mia proteina fosse in tricine gel.
Il beffer che ho utilizzato per eluire la proteina č :50mM Tris-Cl, 5mM B-MercaptoEtanolo ed Imidazolo.
Quando ho decolorato il gel, attorno le bande delle proteine che hanno corso, sono apparsi sottofondi e bande completamente bianche..
se il problema fosse del colorante (comassie blue), nn mi so spiegare comemai alcune bande si sono colorate ed altre no...
chi mi sa dare una spiegazione?
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domanda
Didattica
