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imy85x
Nuovo Arrivato
Città: napoli
110 Messaggi |
 Inserito il - 30 settembre 2007 : 19:10:16
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HO UN DUBBIO...NON HO CAPITO BENE LA DIFFERENZA FUNZIONALE DELLE DUE PROTEINE:
-FERRITINA--->LEGA IL FERRO
-TRANSFERRINA--->TRASPORTA IL FERRO
PERCHè SE C'è POCO FERRO NELLA CELLULA VIENE INIBITA LA SINTESI DELLA FERRITINA E VIENE ATTIVATA LA SINTESI DEI RECETTORI TRANSFERRINA? VICEVERSA SE C'è MOLTO FERRO?
NON NE CAPISCO IL MOTIVO VISTO CHE NESSUNA DELLE DUE DEGRADA IL FERRO SE AUMENTA...HELP
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Imy
Le persone che meritano fiducia sono quelle che ti stanno accanto anche quando non le ami abbastanza.
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elifa82
Nuovo Arrivato
Prov.: napoli
Città: pompei
18 Messaggi |
Inserito il - 30 settembre 2007 : 19:44:51
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| innanzi tutto chiariamo che la ferritina rappresenta il sito di deposito e accumulo del ferro; la transferrina invece trasporta il ferro nel sangue. il ferro trasportato dalla transferrina viene riconosciuto dal suo recettore, quindi internalizzato e si lega alla ferritina poichè esso non può essere libero in quanto tossico,non essendo il nostro organismo dotato di meccanismi adatti alla sua degradazione.quando il ferro è basso non si ha più la necessità di produrre ferritina,visto che non abbiamo ferro da accumulare,ma solo da trasportare all'interno della cellula per le sue esigenze metaboliche.quindi si abbassa la sintesi della ferritina e si innalza la transferrina(ossia del trasportatore). nel caso opposto accade l'inverso, per lo stesso motivo,poichè essendoci un' elevata quantità di ferro bisogna solo accumularlo e quindi aumentare la sintesi di ferritina e non trasportarlo. spero sia stata chiara!a presto! |
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imy85x
Nuovo Arrivato
Città: napoli
110 Messaggi |
Inserito il - 30 settembre 2007 : 20:40:39
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chiarissima...ti ringrazio molto!!!  |
Imy
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CONSONNI
Nuovo Arrivato
Prov.: Lecco
5 Messaggi |
Inserito il - 14 ottobre 2007 : 15:06:33
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Citazione:
Messaggio inserito da elifa82
innanzi tutto chiariamo che la ferritina rappresenta il sito di deposito e accumulo del ferro; la transferrina invece trasporta il ferro nel sangue. il ferro trasportato dalla transferrina viene riconosciuto dal suo recettore, quindi internalizzato e si lega alla ferritina poichè esso non può essere libero in quanto tossico,non essendo il nostro organismo dotato di meccanismi adatti alla sua degradazione.quando il ferro è basso non si ha più la necessità di produrre ferritina,visto che non abbiamo ferro da accumulare,ma solo da trasportare all'interno della cellula per le sue esigenze metaboliche.quindi si abbassa la sintesi della ferritina e si innalza la transferrina(ossia del trasportatore). nel caso opposto accade l'inverso, per lo stesso motivo,poichè essendoci un' elevata quantità di ferro bisogna solo accumularlo e quindi aumentare la sintesi di ferritina e non trasportarlo. spero sia stata chiara!a presto!
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CONSONNI
Nuovo Arrivato
Prov.: Lecco
5 Messaggi |
Inserito il - 14 ottobre 2007 : 15:24:54
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Ho letto per caso il messaggio di Elifa82 (che per un errore ho reinviato) e provo a proporre un mia curiosità (ma importante per il mio particolare lavoro....che eventualmente posso poi spiegare) .
Il valore dell' emoglobina indica diciamo la disponibilità di ferro nell' organismo e la mioglobina è l' analogo dell' emoglobina nel muscolo , per cui io ritengo che Hb e Mb siano in "equilibrio" quantitativo (se sale Hb sale anche Mb e viceversa).
Quello che ho scritto è ha un senso ? Se ha senso ci possono essere
situazioni in cui non è vero oppure se c' è ferro per sintetizzare l' Hb ci sarà per forza anche per l' Mb ?
Ciao e grazie a chi vorrà dire la sua su questa strana domanda .
MAX
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lucky26
Nuovo Arrivato
Prov.: Venezia
Città: Lido di Jesolo
6 Messaggi |
Inserito il - 28 marzo 2009 : 13:03:25
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Ciò che dici è vero solo in parte: la funzione di emoglobina e mioglobina sono in realtà differenti nel senso che la 1^ (Hb) è molecolarmente costruita per trasportare l'ossigeno (azione ossiforetica)mentre la 2^ (Mb) svolge solo un compito di deposito di ossigeno nei muscoli striati per le necessità metaboliche esclusive dei muscoli medesimi nel lavoro aerobico. Qui di seguito un breve excursus di fisiologia......
Per poter parlare in modo comprensibile dell’emoglobina (Hb), è utile occuparsi prima della mioglobina (Mb) che è molto simile all’emoglobina ma è molto più semplice. Tra emoglobina e mioglobina ci sono stringenti relazioni di parentela: entrambe sono proteine coniugate ed il loro gruppo prostetico (parte non proteica) è il gruppo eme.
La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola catena di circa centocinquanta amminoacidi (dipende dall’organismo) ed il suo peso molecolare è di circa 18 Kd.
Come detto, è dotata di un gruppo eme che è inserito in una porzione idrofobica (o lipofila) della proteina, costituita da ripiegamenti riconducibili alle strutture #945;-elica delle proteine fibrose.
La mioglobina è composta principalmente da segmenti di #945;-eliche, presenti in numero di otto e consiste, quasi esclusivamente, di residui non polari (leucina, valina, metionina e fenilalanina) mentre sono praticamente assenti i residui polari (acido aspartico, acido glutammico, lisina e arginina); gli unici residui polari sono due istidine, che svolgono un ruolo fondamentale per l’attacco dell’ossigeno al gruppo eme.
Il gruppo eme è un gruppo cromoforo (assorbe nel visibile) ed è il gruppo funzionale della mioglobina.
Un po’ di chimica
L'eme è un anello tetrapirrolico (protoporfirina): presenta quattro anelli pirrolici tenuti insieme da gruppi metilenici (-CH=); a completare la struttura ci sono due gruppi vinilici (CH2=CH-), quattro gruppi metilici (-CH3) e due propionici (-CH2-CH2-COO-).
Il legame tra protoporfirina e ferro è un legame tipico dei composti detti di coordinazione che sono composti chimici in cui un atomo (o ione) centrale, forma dei legami con altre specie chimiche in numero superiore al suo numero di ossidazione (carica elettrica). Nel caso dell’eme, tali legami sono reversibili e deboli.
Il numero di coordinazione (numero di legami di coordinazione) del ferro è sei: ci possono essere sei molecole attorno al ferro che mettono in condivisione gli elettroni di legame.
Per formare un composto di coordinazione, ci vogliono due orbitali con orientamento corretto: uno in grado di "acquistare" elettroni e l’altro in grado di donarli
Nell’eme, il ferro forma quattro legami planari con i quattro atomi di azoto che si trovano al centro dell’anello della proto-porfirina ed un quinto legame con un azoto dell’istidina prossimale; il ferro ha il sesto legame di coordinazione libero e può legarsi all’ossigeno.
Quando il ferro è sottoforma di ione libero, i suoi orbitali di tipo d hanno tutti la stessa energia; nella mioglobina, lo ione ferro è legato alla protoporfirina e all’istidina: tali specie perturbano magneticamente gli orbitali d del ferro; l’entità della perturbazione sarà diversa per i vari orbitali d a seconda della loro orientazione spaziale e di quella delle specie perturbanti. Dato che l’energia totale degli orbitali deve riamare costante, la perturbazione causa una separazione energetica tra i vari orbitali: l’energia acquisita da alcuni orbitali, equivale all’energia persa dagli altri.
Se la separazione che si verifica tra gli orbitali non è molto grande, è preferibile una disposizione elettronica ad alto spin: gli elettroni di legame cercano di disporsi a spin paralleli in più sottolivelli possibili (massima molteplicità); se, invece, la perturbazione è molto forte e si ha una grande separazione tra gli orbitali, può essere più conveniente appaiare gli elettroni di legame negli orbitali a energia più bassa (basso spin).
Quando il ferro si lega all’ossigeno, la molecola assume una disposizione a basso spin mentre quando il ferro ha il sesto legame di coordinazione libero, la molecola si dispone a alto spin.
Grazie a questa differenza di spin, attraverso un’analisi spettrale della mioglobina, siamo in grado di capire se vi è legato l’ossigeno (MbO2) oppure no (Mb).
La mioglobina è una proteina tipica dei muscoli (ma non si trova solo nei muscoli).
La mioglobina si estrae dal capodoglio in cui è presente in gran quantità e poi viene purificata.
I cetacei hanno una respirazione come quella degli esseri umani: avendo i polmoni devono assorbire aria tramite il processo respiratorio; il capodoglio deve portare più ossigeno possibile nei muscoli che sono in grado di accumulare l’ossigeno legandolo alla mioglobina presente in essi; l’ossigeno viene poi rilasciato lentamente quando il cetaceo è immerso perché il suo metabolismo richiede ossigeno: maggiore è la quantità di ossigeno che il capodoglio è in grado di assorbire e maggiore è l’ossigeno a disposizione durante l’immersione.
La mioglibina lega in maniera reversibile l’ossigeno ed è presente nei tessuti periferici in percentuale tanto maggiore quanto più quel tessuto è abituato a lavorare con approvvigionamenti di ossigeno distanti nel tempo.
<--- La Mioglobina è una proteina presente nei muscoli, la cui funzione è proprio quella di "serbatoio" di ossigeno.
A rendere più o meno rossa la carne è il contenuto di emoproteine (è l’eme che rende rossa la carne).
L’emoglobina ha molte analogie strutturali con la mioglobina ed è in grado di legare l’ossigeno molecolare in modo reversibile; ma, mentre la mioglobina è confinata nei muscoli e nei tessuti periferici in generale, l’emoglobina si trova negli eritrociti o globuli rossi (sono pseudo cellule cioè non sono cellule vere e proprie) che costituiscono il 40 % del sangue.
Contrariamente alla mioglobina il lavoro dell’emoglobina è quello di prelevare ossigeno nei polmoni, rilasciarlo nelle cellule ove ce ne sia bisogno, prelevare anidride carbonica e rilasciarla nel polmoni dove il ciclo ricomincia.
L’emoglobina è un tetrametro cioè è costituita da quattro catene polipeptidiche ciascuna dotata di un gruppo eme ed identiche a due a due (in un essere umano si hanno due catene alfa e due catene beta).
La funzione principale dell’emoglobina è il trasporto di ossigeno; un’altra funzione del sangue in cui è coinvolta l’emoglobina, è il trasporto di sostanze ai tessuti.
Nel percorso dai polmoni (ricchi di ossigeno) ai tessuti, l’emoglobina trasporta ossigeno (contemporaneamente raggiungono i tessuti anche le altre sostanze) mentre nel percorso inverso, porta con sé gli scarti raccolti dai tessuti, soprattutto l’anidride carbonica prodotta nel metabolismo.
Nello sviluppo di un essere umano vi sono dei geni che vengono espressi solo per un determinato periodo di tempo; per tale motivo si hanno emoglobine diverse: fetali, embrionali, dell’uomo adulto.
Le catene che costituiscono queste diverse emoglobine, hanno delle strutture diverse ma con delle similitudini infatti la funzione che svolgono è più o meno la stessa.
Una spiegazione della presenza di più catene diverse è la seguente: nel corso del processo evolutivo degli organismi, anche l’emoglobina si è evoluta specializzandosi nel trasporto di ossigeno da zone che ne sono ricche a zone carenti. All’inizio della catena evolutiva l’emoglobina trasportava ossigeno in organismi di piccole dimensioni; nel corso dell’evoluzione gli organismi hanno raggiunto dimensioni maggiori, quindi l’emoglobina si è modificata per poter trasportare ossigeno in zone più distanti dal punto che ne era ricco; per far ciò sono state codificate, nel corso del processo evolutivo, nuove strutture delle catene che costituiscono l’emoglobina.
La mioglobina, lega l’ossigeno anche a pressioni modeste; nei tessuti periferici si ha una pressione (PO2) di circa 30 mmHg: la mioglobina a tale pressione non rilascia ossigeno e quindi sarebbe inefficace come trasportatrice di ossigeno. L’emoglobina, invece, ha un comportamento più elastico: lega l’ossigeno ad alte pressioni e lo rilascia quando la pressione diminuisce.
Quando una proteina è funzionalmente attiva, essa può mutare un po’ la sua forma; ad esempio la mioglobina ossigenata ha una forma diversa dalla mioglobina non ossigenata e questa mutazione non influisce su quelle vicine.
Il discorso è diverso nel caso di proteine associate come l’emoglobina: quando una catena si ossigena è indotta a cambiare la sua forma ma tale modificazione è tridimensionale perciò ne risentono anche le altre catene del tetrametro. Il fatto che le catene siano tra loro associate, induce a pensare che la modifica di una si ripercuota sulle altre vicine anche se in misura diversa; quando una catena si ossigena, le altre catene del tetrametro assumono un "atteggiamento meno ostile" nei riguardi dell’ossigeno: la difficoltà con cui una catena si ossigena diminuisce man mano che le catene ad essa vicine si ossigenano a loro volta. Lo stesso discorso è valido per la deossigenazione.
La struttura quaternaria della deossiemoglobina prende il nome di forma T (tesa) mentre quella della ossiemoglobina viene chiamata forma R (rilasciata); nello stato teso vi sono una serie di interazioni elettrostatiche piuttosto forti tra amminoacidi acidi e amminoacidi basici che portano ad una struttura rigida della deossiemoglobina (ecco il perché del "forma tesa"), mentre quando si lega l’ossigeno, l’entità di queste interazioni diminuisce (ecco il perché del "forma rilasciata"). Inoltre, in assenza di ossigeno, la carica dell’istidina (vedi struttura) viene stabilizzata dalla carica opposta dell’acido aspartico mentre, in presenza di ossigeno, c’è la tendenza da parte della proteina, a perdere un protone; tutto ciò comporta che l’emoglobina ossigenata sia un acido più forte dell’emoglobia deossigenata: effetto bohr.
A seconda del pH, il gruppo eme si lega più o meno facilmente all’ossigeno: in ambiente acido l’emoglobina rilascia più facilmente l’ossigeno (è stabile la forma tesa) mentre, in ambiente basico, il legame con l’ossigeno è più forte.
emoglobina
Ogni emoglobina rilascia 0,7 protoni per mole di ossigeno (O2) entrante.
L’effetto Bohr permette all’emoglobina di migliorare la sua capacità di trasportare ossigeno.
L’emoglobina che compie il tragitto dai polmoni ai tessuti, deve equilibrarsi in funzione della pressione, del pH e della temperatura.
Vediamo l’effetto della temperatura.
La temperatura negli alveoli polmonari è di circa 1-1,5 °C inferiore alla temperatura esterna mentre, nei muscoli la temperatura è circa 36,5-37 °C; all’aumentare della temperatura, il fattore di saturazione cala (a parità di pressione): ciò accade perché aumenta l’energia cinetica ed è favorita la dissociazione.
Vi sono altri fattori che possono influire sulla capacità dell’emoglobina di legarsi all’ossigeno, uno di questi è la concentrazione di 2,3 bisfosfoglicerato.
Il 2,3 bisfosfoglicerato è un metabolica presente negli eritrociti in concentrazione 4-5 mM (in nessun altra parte dell’organismo è presente in concentrazione così elevata.
A pH fisiologico, il 2,3 bisfosfoglicerato è deprotonato ed ha su di sé cinque cariche negative; si va ad incuneare tra le due catene beta dell’emoglobina perché tali catene presentano un’elevata concentrazione di cariche positive. Le interazioni elettrostatiche tra le catene beta ed il 2,3 bisfosfoglicerato conferiscono una certa rigidità al sistema: si ottiene una struttura tesa che ha scarsa affinità per l’ossigeno; durante l’ossigenazione, poi, il 2,3 bisfosfoglicerato viene espulso.
Negli eritrociti c’è un apparato apposito che converte l’ 1,3 bisfosfoglicerato (prodotto dal metabolismo) in 2,3 bisfosfoglicerato in modo che esso raggiunga una concentrazione di 4-5 mM e che quindi l’emoglobina sia in grado di scambiare l’ossigeno nei tessuti.
L’emoglobina in arrivo ad un tessuto si trova allo stato rilasciato (legato all’ossigeno), ma in prossimità del tessuto, viene carbossilata e passa allo stato teso: la proteina in tale stato, ha minore tendenza a legarsi con l’ossigeno, rispetto allo stato rilasciato, perciò l’emoglobina libera ossigeno al tessuto; inoltre, per reazione fra acqua e anidride carbonica, si ha produzione di ioni H+ e quindi ulteriore ossigeno per effetto bohr.
L’anidride carbonica diffonde nell’eritrocita passando per la membrana plasmatica; dato che gli eritrociti costituiscono circa il 40% del sangue, dovremmo aspettarci che solo il 40% dell’anidride carbonica che diffonde dai tessuti entri in essi, in realtà il 90% dell’anidride carbonica entra negli eritrociti perché essi contengono un enzima che converte l’anidride carbonica in acido carbonico, ne risulta che la concentrazione stazionaria di anidride carbonica negli eritrociti sia bassa e perciò è elevata la velocità di ingresso.
Emoglobina e mioglobina
Un altro fenomeno che si verifica quando un eritrocita raggiunge un tessuto è il seguente: per gradiente, l’HCO3- (derivato dell’anidride carbonica) esce dall’eritrocita e, per bilanciare l’uscita di una carica negativa, si ha l’ingresso di cloruri che determina un aumento della pressione osmotica: per bilanciare questa variazione si verifica anche l’ingresso di acqua che causa un rigonfiamento dell’eritrocita (effetto HAMBURGER). Il fenomeno opposto si verifica quando un eritrocita raggiunge gli alveoli polmonari: si ha uno sgonfiamento degli eritrociti (effetto HALDANE). Quindi gli eritrociti venosi (diretti ai polmoni) sono più rotondi di quelli arteriosi.
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lucky26 |
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CONSONNI
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Prov.: Lecco
5 Messaggi |
Inserito il - 28 marzo 2009 : 15:34:29
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Caspita che risposta !
Ma come avere indicazioni sulla concentrazione/quantità di mioglobina nel muscolo ?
ciao e grazie
(scusate le precedenti risposte , non mi sono accorto che erano in quoting) |
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chick80
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Rsr
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15 Messaggi |
Inserito il - 16 settembre 2010 : 22:39:48
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collegandomi alla domanda iniziale vorrei sapere come funziona il meccanismo basato sulla degradazione della molecola di mRNA che codifica x la ferretina facendo riferimento in particolare alla proteina IRP e al sito di legame IRE.
GRAZIE. =) |
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Ferritina e transferrina
Didattica
