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Fil23
Utente Junior
Prov.: estero
Città: London
238 Messaggi |
 Inserito il - 06 luglio 2005 : 12:00:48
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Salve a tutti!
Mi servirebbe nuovamente il vostro aiuto!
Il lisozima in condizioni di forte pH basico, di sovra-saturazione e in presenza di sale aggrega. Io cerco qualcosa che a pH 8 mi blocchi la dimerizzazione senza alterarmi la struttura proteica....l'ideale sarebbe qualcosa che funzionasse da pH 4 a pH 8. Mi han detto di usare un tensioattivo....ma che voi sappiate hanno gli effetti che servono a me? Perchè io conoscevo altre loro funzioni!
Grazie a tutti sin da ora
ciao ciao 
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Fil23
Utente Junior
Prov.: estero
Città: London
238 Messaggi |
 Inserito il - 07 luglio 2005 : 12:04:10
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Salve!
Vi chiedo una cosa nuova! Avrei trovato una sostanza potenzialmente valida: l'urea! Mi confermate che l'urea rompe solo interazioni nn covalenti nn intra-molecolari e quindi nn mi altera la struttura tridimensionale della proteina?
Grazie di nuovo
ciao ciao |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 08 luglio 2005 : 01:33:10
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Dipende dalla concentrazione, credo.
L'urea si usa nei gel denaturanti per il DNA... ma credo che usandola a basse concentrazioni (0.1M??) potrebbe andare bene.
E se andassi ad agire sulle cause della dimerizzazione (es. usando un chelante tipo EDTA per diminuire la concentrazione salina, oppure un tampone per il pH)?
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Gabriele
Utente
Prov.: Pisa
Città: Pisa
615 Messaggi |
Inserito il - 08 luglio 2005 : 16:58:52
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I tensioattivi contrastano l'aggregazione formano un film attorno alle particelle disperse,diminuendo la tensione interfacciale e variando la viscosità del mezzo disperdente.Ovviamente,non tutti i tensioattivi sono adatti a tale scopo,molto dipende dal tipo di sospensione/emulsione che si vuole ottenere. Inoltre,tensioattivi ionici sono influenzati fortemente dal pH della soluzione e dalla presenza di sali,il che rischierebbe di renderli inutili per te,meglio un tensioattivo non-ionico direi...
Per quel che riguarda l'urea,io so che è usata per indurre denaturazione e aggregazione delle proteine ma non escludo che,a concentrazioni basse,possa dare il tipo di azione che vorresti tu. |
"Chi rinuncia alla libertà per la sicurezza, non merita né la libertà né la sicurezza. E finirà col perdere entrambe." |
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Fil23
Utente Junior
Prov.: estero
Città: London
238 Messaggi |
Inserito il - 11 luglio 2005 : 09:57:46
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Grazie a tutti!
Studiando bene ho scoperto che l'urea rompe interazioni nn covalenti....ma le rompe anche all'interno della proteina....in altre parole un pò la cambia sempre la stuttura proteica! Avevo trovato i detergenti anionici (tipo CHAPS) ma son molecole molto ingombranti....in altre parole o cambio le procedure o mi attacco
ciao ciao |
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