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Autore

Discussione

giuggi7
Nuovo Arrivato

Prov.: Napoli
Citt�: Giugliano

8 Messaggi

Inserito il - 30 maggio 2008 : 19:10:37

Secondo la cinetica di Michaelis-Menten, nel'inibizione competitiva la Vmax rimane inalterata??se si, perch�? Per favore spiegatemelo non capisco nulla!!!!!!!!

memole
Utente Junior

Prov.: Brindisi
Citt�: brindisi

577 Messaggi

Inserito il - 30 maggio 2008 : 21:24:59

Ciao al momemto non ricordo perfettamente la questione ma la risposta alla tua domanda dovrebbe essere questa: nell'inibizione competitiva hai due substrati diversi che si legano ad uno stesso sito, ma chiaramente con affinit� diverse (da qui deriva la diversit� nella km che si riscontra), quindi ci� che accade e che l'inibitore impedisce la formazione del complesso enzima-sustrato . Tuttavia la vmax rimane inalterata perch� in ogni caso non hai una modifica nel sito di binding tra enzima e substrato ed inoltre, aumentando notevolmente le concentrazioni di substrato si riesce ad eliminare questa inibizione o, detto in altri termini, la concentrazione di inibitore diventa cos� bassa che non influenza la velocit� della reazione.
spero di essere riuscita a chiarire i tuoi dubbi...

giuggi7
Nuovo Arrivato

Prov.: Napoli
Citt�: Giugliano

8 Messaggi

Inserito il - 02 giugno 2008 : 12:57:51

Grazie mille,sei stata chiarissima!