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fracchietta
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1 Messaggi

Inserito il - 11 settembre 2009 : 21:53:38

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ho un bisogno disperato di capire l'equazione di michaelis menten e della sua applicazione nella inibizione enzimatica. ho l'esame tra due giorni e questo argomento non vuole entrare nella testolina. una spiegazione terra terra per un cervello duro di comprendonio per favore.
grazie mille
ps= ho gi� letto tutti i siti possibili eimmaginabili e sto studiando sul lehninger

bisca88
Nuovo Arrivato

68 Messaggi

Inserito il - 12 settembre 2009 : 13:29:47

allora spero con le mie poche conoscenze di farti capire un poco come funziona.

Il grafico su un piano cartesiano, della velocit� di reazione in funzione della concentrazione del substrato, rappresenta una ramo di una iperbole.

Leggendo il grafico � facile capire che pi� alta sar� la Km di un enzima, maggiore � la concetrazzione di substrato alla quale raggiunge la Vmax (quindi saturo).
Ovviamente maggiore sar� la Km minore sar� l'affinit� per il substrato, per cui si satura dopo.

Esempio � la glucochinasi nel fegato. Se noi avessimo una esochinasi normale la sua Km sarebbe bassa (maggiore affinit�) ma si saturerebbe prima e di conseguenza il fegato non potrebbe regolare fosforilazione di tutto il glucosio ematico.

elisabiotech
Nuovo Arrivato

Citt�: roma

23 Messaggi

Inserito il - 12 settembre 2009 : 13:41:56

immagino ke tu abbia davanti a te l'equazione...posso solo dirti ke l'equazione di m.m. descrive le relazione iperbolica (se osservi il grafico dell'equazione che � su tutti i libri) tra la velocit� di una reazione enzimatica e la concentrazione di substrato.

ad alte concentrazioni di substrato, il denominatore della frazione equivale alla concentrazione di substrato stessa perche k pu� essere omessa (� molto piccola rispetto alla concentrazione di substrato) perci� ne deriva ke la velocit� della reazione sar� pari alla velocit� massima (perch� le due concentrazioni di substrato al numerat ed al denom s possono semplificare). in questo caso ho tanto substrato ke tutti i siti attivi dell'enzima sono occupati e la relazione diventa perci� indipendente dal substrato stesso, perch� anche se ne aggiungo altro comunque non ho pi� enzima a disposizione.

quando invece la concentrazione di substrato � uguale a K al denominatore avr� 2[S] che s semplificher� con la [S]al numerat ed otterr� che la velocit� di reazione in quel momento sar� pari alla met� della velocit� massima...� per questo motivo che si definisce la costante di m.m. (K) come la quantit� di substrato necessaria affinch� la reazione raggiunga una velocit� pari alla met� della velocit� massima.

per l'inibizione non so ke dirti...spero comunque di averti dato una mano...

tittideby
Nuovo Arrivato

65 Messaggi

Inserito il - 13 settembre 2009 : 11:48:02

le risposte dei due colleghi sono abbastanza chiei aggiungare,una sola cosa vorrei aggiungere...diciamo che il discorso sull'eq � molto lungo da dover fare e anche un po' complicato...ricorda in pi� che l'eq e quindi il suo andamento subisce modificazioni a seconda che tu ci aggiunga un inibitore alla reazione o un attivatore.In pi� a seconda del tipo di inibitore( competitivo,incompetitivo o irreversibile) l'eq cambia e quindi il suo grafico.Questo molto ma molto in generale se vuoi sapere altro nei dettagli chiede cercheremo di aiutarti