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Autore

Discussione

mo-lab
Utente Junior

Città: utrecht

348 Messaggi

Inserito il - 11 febbraio 2008 : 16:19:35

ciao a tutti ho una domanda...quando corro le proteine su SDS-page le denaturo cn un buffer che contiene sds, blu di bromofenolo, glicerolo, tris e beta mercaptoetanolo...quindi questo tipo di tecnica (dal momento in cui io uso un riducente)non è piu un SDS PAGE NATIVO...e nel momento in cui vorro correre dei complessi proteici (per vedere le interazioni proteina proteina) non posso piu usare il buffer di caricamento con il beta mercaptoetanolo...giusto?o non ho capito niente?

Luca-DNA
Nuovo Arrivato

Prov.: Torino
Città: Torino

68 Messaggi

Inserito il - 11 febbraio 2008 : 21:38:09

Puoi usare il beta-mercaptoetanolo...tanto una volta che eluisci l'IP con il buffer (penso che immunoprecipiti la tua proteina di interesse per vederne gli interattori, no?), carichi tutto il surnatante nel pozzetto del gel...tutte le proteine contenute nel complesso immunoprecipitato verranno così separate secondo il loro peso molecolare e potranno essere rilevate con i differenti anticorpi ad altezze diverse...
Io almeno faccio così...

A scientific man ought to have no wishes, no affections, - a mere heart of stone. (C. Darwin)

mo-lab
Utente Junior

Città: utrecht

348 Messaggi

Inserito il - 12 febbraio 2008 : 11:30:29

[perfetto grazie