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liviux
Nuovo Arrivato

2 Messaggi

Inserito il - 15 febbraio 2013 : 16:16:29

ciao a tutti, ho provato a cercare un po' nel forum, ma non sono riuscita a trovare quello che cerco...
so che la SDS-page separa in base al peso molecolare caratteristico di ciascuna proteina e che lo IEF separa in base al punto isoelettrico... nel 2D page abbiamo la combinazione delle due tecniche sullo stesso gel, ma se le proteine sono schermate negativamente dall'SDS come possono esprimere il loro PI? non sono tutte cariche negativamente indipendentemente dalla carica dei vari aa?
mi scuso anticipatamente nel caso in cui si � gi� discusso questo dubbio,
grazie in anticipo

Geeko
Utente

Citt�: Milano

1043 Messaggi

Inserito il - 15 febbraio 2013 : 16:34:35

Ma non hai questo problema, perch� prima corri il campione in una dimensione, ovvero nelle strip per IEF e una volta equilibrato passi alla corsa nella seconda dimensione, cio� la classica SDS-PAGE. Ovviamente nello step di IEF non usi SDS.