Scoperto il meccanismo di infettività dei prioni

Esiste un cluster di peptidi che causa l'errato ripiegamento della proteina e innesca un meccanismo a cascata

Finora non si conosceva molto dei prioni e non si sapeva come si formano, come si replicano e come passano da una specie all'altra. Ora uno studio, svolto sui prioni non tossici del lievito, di un gruppo di ricercatori del Whitehead Institute di Cambridge, Massachusetts, è riuscito ad identificare nei prioni delle piccole regioni che determinano gran parte del loro comportamento. I prioni sono delle proteine infettive che causano alcune patologie neurodegenerative come il morbo di Creutzfeldt-Jakob e la malattia della mucca pazza.
Le proteine sono delle strutture complesse che subito dopo la loro produzione devono ripiegarsi su se stesso in modo molto preciso, in modo da svolgere le loro funzioni in modo corretto.
I prioni sono proteine che iniziano a ripiegarsi in modo corretto ma poi finiscono per deformarsi, questo li rende a loro volta capaci di deformare altre proteine in un processo a cascata che può condurre alla formazione di lunghe fibre, dette amiloidi.

Il team di ricercatori, diretto da Susan Lindquist, per individuare i meccanismi che causano la formazione degli amiloidi, ha modificato gli arrays usati normalmente per l'identificazione dei siti di legame delle proteine note, in modo da seguire passo passo il ripiegamento delle proteine stesse e la formazione delle fibre amiloidi. In questo modo hanno individuato un piccolo cluster di peptidi (chiamato "elemento di riconoscimento") che è responsabile dell'errato ripiegamento delle proteine e della formazione delle fibrille. In seguito hanno ripetuto questo esperimento su dei prioni di un fungo patogeno ed hanno ottenuto i medesimi risultati. Però fra i prioni restava una rigida barriera di specie, cioè i prioni di lievito non reclutavano quelli di fungo e viceversa. A questo punto, i ricercatori hanno costruito un prione artificiale contenente entrambi i cluster di peptidi e, dopo averlo posto in un mezzo contenente sia proteine di lievito che di fungo, hanno potuto osservare che il prione artificiale causava la deformazione delle une o delle altre a seconda della temperatura del mezzo. Quindi la temperatura determina l'attivazione di un elemento di riconoscimento o dell'altro.
Susan Lindquist ha detto: "Questi risultati sono significativi per due motivi. Da un lato è la prima volta che gli arrays di peptidi vengono utilizzati per studiare il ripiegamento delle proteine. Dall'altro, abbiamo potuto vedere che solo una piccola parte del prione induce le proteine a piegarsi. Ed è un concetto del tutto nuovo".
La ricerca è spiegata in un articolo su Nature.

Redazione (06/06/2007)
Pubblicato in Biochimica e Biologia Cellulare
Tag: prioni, microarray, mucca pazza, neurodegenerative

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