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Yssa
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 Inserito il - 21 luglio 2013 : 16:57:29
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Ciao,potete aiutarmi per favore? Ho problemi a determinare il pH iso. Vi scrivo l'esercizio:
Determinare il pH iso del seguente oligopeptide:
Gly-Arg-Ala-Glu-Ala
E indicarne lo stato di ionizzazione per un pH pari a 3,5.
Sono noti i seguenti valori di pK:
pK(alfa-NH3+)= 9,78
pK(alfa-COOH)= 2,10
pK(Arg-R)= 12,48
pK(Glu-R)= 4,06
Grazie a tutti
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n/a
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41 Messaggi |
Inserito il - 21 luglio 2013 : 17:18:04
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Prova a farlo tu, con qualche consiglio, ti sarà più utile.
Al di sotto e al di sopra dei vari pH corrispondenti ai valori noti di pK qual è la carica dell'oligopeptide?
a pH < 2.1 qual è la situazione? È tutto protonato...
+ + 0 0 0. Questo perché Gly è il residuo amminoterminale, Arg ha il gruppo R carico positivamente (e rimarrà positivo fino a pH elevato, guarda il suo pK(R)...), Ala non ha carica (il gruppo amminico e il gruppo carbossilico sono impegnati nel legame) e così via.
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Abbiate pietà di me, sono un novellino :D
Studio "Biologia molecolare" a Padova! |
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Yssa
Nuovo Arrivato
2 Messaggi |
Inserito il - 21 luglio 2013 : 17:45:58
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2,10 4,06 9,78 12,48
+ + + - - (a-NH3+)
+ - - - - (a-COOH)
+ + + + - (Arg-R)
+ + - - - (Glu-R)
Non ho carica netta tra 4,06 e 9,78 quindi pH iso è:
pHiso= (4,06+9,78)/2
Non capisco, (Arg-R) e (Glu-R) protonati fino ai valori corrispondenti perchè hanno rispettivamente R= NH2 e R=COOH? Devo considerare i gruppi laterali dei rispettivi aminoacidi quando calcolo il pI? |
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n/a
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41 Messaggi |
Inserito il - 22 luglio 2013 : 00:55:52
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Mi sembra che il pI sia quello che hai individuato.
Ogni amminoacido ha un gruppo carbossilico e un gruppo amminico, che si deprotonano a pH diversi a seconda dell'amminoacido in questione.
In generale, ogni amminoacido ha due pK: quella del gruppo carbossilico (a pH piuttosto acido) e quella del gruppo amminico (a pH piuttosto basico). Questi pK, però, in un peptide sono importanti solo per il residuo carbossiterminale e quello amminoterminale.
Se pK1 si rifersce al gruppo carbossilico e pK2 a quello amminico, in un peptide xxx-yyy-zzz devi tenere conto del pK2 per l'amminoterminale e del pK1 per il carbossiterminale (rispettivamente, xxx e zzz nell'esempio). Tutto quello che è tra loro può perdere protoni solo dal gruppo R, se il gruppo R lo consente. Ecco che alcuni amminoacidi presentano un terzo pK, il pKR.
Attenzione: anche l'amminoacido amminoterminale e quello carbossiterminale possono avere un gruppo R soggetto a deprotonazione.
Spero di essere stato chiaro, queste cose le ho studiate da poco, sono al primo anno :) |
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n/a
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41 Messaggi |
Inserito il - 22 luglio 2013 : 01:18:54
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Una piccola "riflessione":
K = [H+]·[A-]/[AH]
[H+] = K [AH]/[A-]
-log[H+] = -logK -log[AH]/[A-]
pH = pK -log[AH]/[A-].
Cosa significa quindi che il pH sia uguale al pK (stesso discorso se parliamo di pI...)? vuol dire che -log[AH]/[A-] = 0, che si verifica solo se la concentrazione del composto e della sua forma dissociata sono in concentrazione uguale... Questo per dire: nel pK (o nel pI), che in una titolazione sono punti di flesso, non hai completamente la forma dissociata, ma questa condizione particolare a metà strada. |
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