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Svolta degli anticorpi nella ricerca sulla malattia della "mucca pazza"

Prione


La cristallografia a raggi X ha svelato come l'anticorpo ICSM18 si lega alle proteine prioniche ostacolando il procedere dell'encefalopatia spongiforme

Ricercatori dell'università di Liverpool (Regno Unito) hanno scoperto la struttura atomica del "legame" tra una proteina del cervello e un anticorpo che potrebbe essere essenziale per la scoperta di una cura per le malattie neurodegenerative come la variante CJD (Creutzfeldt-Jakob Disease, ovvero malattia di Creutzfeldt-Jakob). Le loro scoperte sono pubblicate nei Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).

Nel corso degli ultimi vent'anni la variante CJD è stata sui titoli di tutti i giornali, a causa della sua capacità di propagarsi nell'uomo partendo dai bovini, in cui provoca l'encefalopatia spongiforme bovina (BSE), anche conosciuta come "malattia della mucca pazza". Si tratta di una patologia neurodegenerativa progressiva che nell'uomo si può sviluppare dopo aver ingerito alimenti a base di carne bovina infettata dal BSE.

Il prione, un tipo particolare di proteina, è responsabile dello sviluppo della variante CJD. I prioni possono causare una serie di malattie conosciute come TSE (Encefalopatiti spongiformi trasmissibili) che includono la malattia della mucca pazza nei bovini e la scrapie nelle pecore.

Le malattie prioniche sono disturbi neurodegenerativi che colpiscono sia l'uomo che gli animali, e si sviluppano quando una proteina cerebrale naturale chiamata PrP entra in contatto con i prioni infettati.
I prioni poi trasformano le proteine PrP cambiandone le caratteristiche e questo porta ad un accumulo della proteina nel cervello, provocando la morte delle cellule cerebrali. Gli scienziati di Liverpool stanno esaminando se l'immunizzazione attraverso determinati anticorpi che si "attaccano" alle PrP potrebbe curare la malattia e possibilmente prevenirne lo sviluppo.

Per avere un quadro più chiaro del collegamento tra PrP e anticorpi, gli scienziati hanno usato la tecnologia della cristallografia a raggi X, creando un'immagine tridimensionale di come un anticorpo chiamato ICSM18 si legherebbe alle proteine prione e alle cellule proteiche PrP.

Samar Hasnain, professore di biofisica molecolare alla University of Liverpool, ha detto: "Per indicare il punto dove l'anticorpo si "attacca" alla proteina, abbiamo usato la cristallografia a raggi X, diffusa dal vincitore del premio Nobel Max Perutz. Cosa importante, abbiamo scoperto che il punto in cui si incontrano la proteina e l'anticorpo, è lo stesso in cui gli scienziati del Prion Unit del MRC (Medical Research Council) hanno individuato un aminoacido singolo, di cui ora sappiamo che ha un impatto importante sulla suscettibilità del paziente verso il prione della malattia."

Gli scienziati del MRC Prion Unit presso la University College London (Regno Unito), hanno collaborato con i ricercatori dell'università di Liverpool, e hanno scoperto che l'anticorpo ICSM18 non soltanto potrebbe aiutare a prevenire l'infezione delle cellule cerebrali da parte dei prioni, ma potrebbe anche invertire il danno già causato dalla malattia.

Il professor John Collinge, direttore della MRC Prion Unit, ha detto: "Abbiamo dimostrato che l'ICSM18 ha il suo potenziale terapeutico più alto negli studi basati sugli animali e sulle cellule, dobbiamo però ancora stabilire il suo impatto sulle persone con una variante CJD o altre malattie prioniche. Stiamo, perciò, attualmente lavorando alla produzione di versioni umane degli anticorpi per compiere test sugli umani in futuro."

Redazione MolecularLab.it (01/04/2009)
Pubblicato in Biochimica e Biologia Cellulare
Tag: ICSM18, prione, PrP, Creutzfeldt-Jakob, CJD, BSE
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