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nashita
Utente

klimt
Prov.: Puglia


1085 Messaggi

Inserito il - 21 febbraio 2010 : 23:30:40  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di nashita Invia a nashita un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
ciao!

perchè il punto isolettrico della glutammina( 5.65) è più alto dell'acido glutammico ( 3.2) ?

La risposta che mi sono data io è che siccome il pI di un amminoacido con catena laterale ionizzabile è la media dei valori di pka dei gruppi che ionizzano in maniera simile, nel caso dell'acido glutammico è la media tra i pka dei due COOH ( considerando che la pka del COOH di un alfa aminoacido è più basico dell'altro COOH della catena laterale per ovvie ragioni)

mentre nel caso della glutammina è la media tra COOH dell'alfa amminoacido e gruppo ammidico della catena laterale..siccome il gruppo ammidico è meno acido del COOH della catena laterale dell'acido glutammico ( quindi pka è maggiore), e considerando cje che pI= (Pk1 + pk2) / 2

si deduce che il numeratore è maggiore nel caso della glutammina...indi pI più alto.

va bene questo ragionamento?

chick80
Moderatore

DNA

Città: Edinburgh


11491 Messaggi

Inserito il - 22 febbraio 2010 : 08:40:08  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chick80 Invia a chick80 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Sì, ricorda sempre però che fare la media è un'approssimazione, l'unico modo di trovare il vero pI è titolare la sostanza.

Guarda anche questa vecchia discussione a riguardo:
http://www.molecularlab.it/forum/topic.asp?TOPIC_ID=4778

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nashita
Utente

klimt

Prov.: Puglia


1085 Messaggi

Inserito il - 22 febbraio 2010 : 14:47:32  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di nashita Invia a nashita un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Citazione:
Messaggio inserito da chick80

Sì, ricorda sempre però che fare la media è un'approssimazione, l'unico modo di trovare il vero pI è titolare la sostanza.

Guarda anche questa vecchia discussione a riguardo:
http://www.molecularlab.it/forum/topic.asp?TOPIC_ID=4778



perfetto,grazie chick!
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chim2
Utente Attivo

Death Note



2110 Messaggi

Inserito il - 22 febbraio 2010 : 15:33:05  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di chim2 Invia a chim2 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
io sapevo anche di un metodo usato per le proteine in generale:diagrammare la mobilità in funzione del pH,la mobilità elettroforetica è nulla quando essa è priva di carica e per interpolazione si trova il pH a mobilità zero
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nashita
Utente

klimt

Prov.: Puglia


1085 Messaggi

Inserito il - 23 febbraio 2010 : 01:00:20  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di nashita Invia a nashita un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
sisi chim..quasi una sorta del procedimento inverso per riconoscere gli amminoacidi con l'elettroforesi considerando la differenza tra il pI e pH della soluzione...

solo che tu conosci gli amminoacidi e pH , ma non il pI... :P
grazie a tutti!
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