perchè il punto isolettrico della glutammina( 5.65) è più alto dell'acido glutammico ( 3.2) ?
La risposta che mi sono data io è che siccome il pI di un amminoacido con catena laterale ionizzabile è la media dei valori di pka dei gruppi che ionizzano in maniera simile, nel caso dell'acido glutammico è la media tra i pka dei due COOH ( considerando che la pka del COOH di un alfa aminoacido è più basico dell'altro COOH della catena laterale per ovvie ragioni)
mentre nel caso della glutammina è la media tra COOH dell'alfa amminoacido e gruppo ammidico della catena laterale..siccome il gruppo ammidico è meno acido del COOH della catena laterale dell'acido glutammico ( quindi pka è maggiore), e considerando cje che pI= (Pk1 + pk2) / 2
si deduce che il numeratore è maggiore nel caso della glutammina...indi pI più alto.
io sapevo anche di un metodo usato per le proteine in generale:diagrammare la mobilità in funzione del pH,la mobilità elettroforetica è nulla quando essa è priva di carica e per interpolazione si trova il pH a mobilità zero
sisi chim..quasi una sorta del procedimento inverso per riconoscere gli amminoacidi con l'elettroforesi considerando la differenza tra il pI e pH della soluzione...
solo che tu conosci gli amminoacidi e pH , ma non il pI... :P grazie a tutti!