stereospecifità e specificità di substrato

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feuerfrei
Nuovo Arrivato

9 Messaggi

Inserito il - 09 luglio 2007 : 10:56:26

Salve ragazzi, mi servirebbe un chiarimento:

Che vuol dire che un enzima ha alta stereospecifità e bassa specificità di substrato?

In particolare m riferisco alle L e D amminoacido ossidasi...

Grazie :D

Balsamo del Canadà
Nuovo Arrivato

Prov.: Verbano-Cusio-Ossola
Città: Verbania

97 Messaggi

Inserito il - 09 luglio 2007 : 11:24:18

Ciao! Allora la STEROSPECIFICITA' indica che l'enzima ha un sito attivo organizzato in modo tale da discriminare perfettamente le diverse conformazioni dei centri chirali. Nel caso degli amminoacidi significa che l'enzima in questione riconosce e lega la forma L ma non la forma D dello stesso aminoacido. Ti dico che però l'enzima che mi hai nominato non lo ricordo..ma solitamente è così essendo che gli aminoacidi nei sistemi biologici, tranne qualche eccezione, sono tutti L.
Per quanto riguarda la bassa specificità invece penso si tratti del fatto che il sito attivo può legare più di un aminoacido diverso, quindi non discrimina bene le catene laterali ma soprattutto l'organizzazione del centro chirale.
Va meglio così??
Spero di essere stato utile!

-B.del C.-

chick80
Moderatore

Città: Edinburgh

11491 Messaggi

Inserito il - 09 luglio 2007 : 13:03:20

Vedi anche
http://www.molecularlab.it/forum/topic.asp?whichpage=1&TOPIC_ID=1039

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feuerfrei
Nuovo Arrivato

9 Messaggi

Inserito il - 09 luglio 2007 : 13:23:07

OK grazie...

Quindi per specificità di substrato non si tratta di con quanta forza lego un aa?

Balsamo del Canadà
Nuovo Arrivato

Prov.: Verbano-Cusio-Ossola
Città: Verbania

97 Messaggi

Inserito il - 09 luglio 2007 : 16:50:44

Beh..la puoi vedere come una cosa secondaria. La specifictà indica la capacità di riconoscere solo un determinato substrato, in questo caso un aminoacido. Puoi pensare che l'enzima riconosca bene un solo substrato perchè è quello che meglio si adatta al sito di legame e quindi quello che si lega in modo più stabile. Ma occhio a fare queste considerazioni perchè spesso non funziona proprio così... se un enzima deve per esempio rompere un legame, non è detto che legare in modo troppo stabile il substrato in forma nativa sia utile! Anzi potrebbe impedire la catalisi.

-B.del C.-

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